Mechanismus aufgeklärt: Wie Enzyme Wasserstoff produzieren

Jahrelang hatten Forscher angenommen, dass es bei der Reaktion einen hoch instabilen Zwischenzustand geben müsse. Nachweisen konnte ihn niemand. Bis jetzt.

Martin Winkler (rechts) und Thomas Happe (links) haben einen flüchtigen Zwischenzustand eines Enzyms dingfest gemacht. © RUB, Marquard — Martin Winkler (rechts) und Thomas Happe (links) haben einen flüchtigen Zwischenzustand eines Enzyms dingfest gemacht.
© RUB, Marquard

Den entscheidenden Katalyseschritt bei der Wasserstoffproduktion durch Enzyme haben RUB-Forscher gemeinsam mit Kollegen der Freien Universität Berlin aufgeklärt. Die Enzyme, sogenannte Hydrogenasen, sind effiziente Wasserstofferzeuger und daher ein Kandidat für die biotechnologische Herstellung des potenziellen Energieträgers. „Um Wasserstoff in industriellem Maßstab mithilfe von Enzymen zu erzeugen, müssen wir deren Funktionsweise genau verstehen“, sagt Prof. Dr. Thomas Happe, einer der Autoren der Studie.

Das Team um Happe und Dr. Martin Winkler von der Bochumer Arbeitsgruppe für Photobiotechnologie berichtet über die Ergebnisse in der renommierten Fachzeitschrift Nature Communications.

Hochgradig instabil

Schon lange waren Hydrogenase-Forscher überzeugt, dass bei der Reaktion ein hochgradig instabiler Zwischenzustand entstehen müsse, in dem ein negativ geladenes Wasserstoffion, Hydrid genannt, an das Enzym gebunden ist. Mit einem Trick wiesen die Forscher diesen nun erstmals nach.