{"id":85022,"date":"2021-02-15T06:41:00","date_gmt":"2021-02-15T05:41:00","guid":{"rendered":"http:\/\/rss.nova-institut.net\/public.php?url=https%3A%2F%2Fwww.chemie.de%2Fnews%2F1169729%2Fwasserstoff-produzierendes-enzym-schuetzt-sich-selbst-vor-sauerstoff.html%3FWT.mc_id%3Dca0065"},"modified":"2021-09-09T21:11:42","modified_gmt":"2021-09-09T19:11:42","slug":"wasserstoff-produzierendes-enzym-schuetzt-sich-selbst-vor-sauerstoff","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/wasserstoff-produzierendes-enzym-schuetzt-sich-selbst-vor-sauerstoff\/","title":{"rendered":"Wasserstoff-produzierendes Enzym sch\u00fctzt sich selbst vor Sauerstoff"},"content":{"rendered":"

Wasserstoff-produzierende Enzyme gelten als Hoffnungstr\u00e4ger der Biowasserstoff-Forschung. Allerdings sind sie so anf\u00e4llig gegen Luftsauerstoff, dass sie bisher nicht in gr\u00f6\u00dferem Ma\u00dfstab eingesetzt werden k\u00f6nnen. Die erst vor Kurzem entdeckte [FeFe]-Hydrogenase CbA5H aus dem Bakterium Clostridium beijerinckii widersteht dem Sauerstoff-Angriff. Wie sie das macht, konnte ein internationales Forschungsteam der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie der Ruhr-Universit\u00e4t Bochum (RUB) und des Laboratoire de Bio\u00e9nerg\u00e9tique et Ing\u00e9nierie des Prot\u00e9ines (CNRS) in Marseille unter Leitung von Prof. Dr. Thomas Happe ergr\u00fcnden. Den molekularen Mechanismus beschreiben sie in Nature Communications vom 2. Februar 2021.<\/strong><\/p>\n

Enzym \u00fcbersteht den Angriff mehrmals unbeschadet<\/h3>\n
\"Martin
Martin Winkler ist einer der Autoren der aktuellen Ver\u00f6ffentlichung aus der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie.
\u00a9 RUB, Marquard<\/figcaption><\/figure>\n

Vertreter der Enzymgruppe der [FeFe]-Hydrogenasen kombinieren mit besonders hohen Umsatzraten Protonen und Elektronen zu molekularem Wasserstoff. Manche von ihnen nutzen hierf\u00fcr sogar Sonnenlicht als Prim\u00e4renergiequelle. Allerdings f\u00fchren schon geringe Sauerstoffkonzentrationen rasch zum irreversiblen Abbau des katalytischen Kofaktors, des sogenannten H-Clusters. \u201eDies war bislang bei s\u00e4mtlichen Vertretern dieser Enzymgruppe zu beobachten \u2013 au\u00dfer bei CbA5H. Dieses Enzym verf\u00fcgt \u00fcber einen molekularen Mechanismus, der es ihm erlaubt, den Angriff von Sauerstoff wiederholt unbeschadet zu \u00fcberstehen\u201c, so Thomas Happe.<\/p>\n

In Zusammenarbeit mit Prof. Dr. Eckhard Hofmann, dem Leiter der Arbeitsgruppe Proteinkristallographie der RUB, kamen die Forscherinnen und Forscher dem Trick des Enzyms durch die Analyse seiner Kristallstruktur auf die Spur. \u201eIm umsatzbereiten, aktiven Enzym bildet die offene Substratbindestelle \u00fcblicherweise den prim\u00e4ren Angriffspunkt f\u00fcr Sauerstoff\u201c, erl\u00e4utert Dr. Martin Winkler, einer der beteiligten RUB-Wissenschaftler. Bei CbA5H wird diese normalerweise offene Stelle abgeschirmt: Die Thiolgruppe einer Cysteingruppe, die bereits f\u00fcr ihre Beteiligung an der Protonenvermittlung zum aktiven Zentrum von [FeFe]-Hydrogenasen bekannt war, bindet direkt an die freie Substrat-Koordinationsstelle des katalytischen 2FeH-Clusters. So ist der Zugang f\u00fcr Sauerstoff blockiert, solange der Umgebungssauerstoff f\u00fcr ein erh\u00f6htes Redoxpotenzial sorgt.<\/p>\n

Entfernt man den Sauerstoffanteil aus dem umgebenden Gasgemisch und senkt das Redoxpotenzial, l\u00f6st sich die Thiolgruppe von der Substratbindestelle des aktiven Zentrums, und das Enzym nimmt seine Katalyset\u00e4tigkeit unbeschadet wieder auf. \u201eDiesen gesch\u00fctzten Zustand kann die Hydrogenase im Gegensatz zu allen anderen bekannten [FeFe]-Hydrogenasen wiederholt einnehmen\u201c, so Thomas Happe.<\/p>\n

Der Unterschied zu anderen Enzymen<\/h3>\n

Unklar war zun\u00e4chst, warum speziell CbA5H diese Schutzfunktion aufweist, andere, zum Teil auch sehr \u00e4hnliche [FeFe]-Hydrogenasen, die ebenfalls an gleicher Stelle ein solches Cystein als Teil der Protonenvermittlungskette aufweisen, jedoch nicht. Eine genauere Betrachtung der Kristallstruktur von CbA5H zeigte, dass hier ein Proteinkettenabschnitt nahe dem aktiven Kofaktor im sauerstoffgesch\u00fctzten Zustand in Richtung der Substratbindestelle verlagert ist. Die Forschenden der RUB konnten bei CbA5H verglichen zu sauerstoffsensiblen [FeFe]-Hydrogenasen wie CpI aus Clostridium pasteurianum drei kleinere Aminos\u00e4uren um den Polypeptidkettenabschnitt herum identifizieren, die diesem eine gr\u00f6\u00dfere Bewegungsfreiheit einr\u00e4umen. Elektrochemische und Infrarot-spektroskopische Untersuchungen von Proteinvarianten mit Einzel- und Doppel-Austauschen an diesen Positionen belegten die Bedeutung dieser Aminos\u00e4uren f\u00fcr den einzigartigen und potenzialgesteuerten molekularen Schutzkappen-Mechanismus von CbA5H.<\/p>\n

\u201eDa wir die strukturellen Voraussetzungen dieses Schutzmechanismus nun kennen, sollte es m\u00f6glich sein, die vorteilhafte Eigenschaft der Sauerstoffresistenz von CbA5H auch auf andere [FeFe]-Hydrogenasen zu \u00fcbertragen\u201c, meint Dr. Jifu Duan, ein weiterer Mitarbeiter der Bochumer Arbeitsgruppe. \u201eWenn dies gel\u00e4nge, w\u00e4ren wir einen wesentlichen Schritt weiter in Richtung Anwendung von [FeFe]-Hydrogenasen als Wasserstoffbiokatalysatoren\u201c, best\u00e4tigt Thomas Happe.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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