{"id":83989,"date":"2021-01-20T06:41:37","date_gmt":"2021-01-20T05:41:37","guid":{"rendered":"http:\/\/rss.nova-institut.net\/public.php?url=https%3A%2F%2Fwww.biofuelsdigest.com%2Fbdigest%2F2021%2F01%2F10%2Fhydrogen-producing-enzymes-from-green-algae-looked-at-for-biotech-potential%2F"},"modified":"2021-09-09T21:13:05","modified_gmt":"2021-09-09T19:13:05","slug":"enzymzwilling-mit-biotechnologischem-potenzial","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/enzymzwilling-mit-biotechnologischem-potenzial\/","title":{"rendered":"Enzymzwilling mit biotechnologischem Potenzial"},"content":{"rendered":"

Gr\u00fcnalgen besitzen zwei nahezu identische Wasserstoff produzierende Enzyme. Eines wird seit Jahrzehnten erforscht, das andere wurde kaum beachtet \u2013 bis vor Kurzem.<\/strong><\/p>\n

\"Gr\u00fcnalgen
Gr\u00fcnalgen sind beliebte Objekte der Biotechnologie, da sie Wasserstoff produzierende Enzyme besitzen.
\u00a9 RUB, Kramer<\/figcaption><\/figure>\n

Wasserstoff produzierende Enzyme, sogenannte Hydrogenasen, k\u00f6nnten eine Quelle f\u00fcr regenerative Energie sein. Eine bislang kaum erforschte Hydrogenase der Gr\u00fcnalge Chlamydomonas reinhardtii<\/em> hat die RUB-Arbeitsgruppe Photobiotechnologie nun genauer charakterisiert. Gr\u00fcnalgen besitzen zwei nahezu identisch aufgebaute Hydrogenasen. Obwohl sie sich in nur einer einzigen Aminos\u00e4ure unterscheiden, haben sie doch unterschiedliche Eigenschaften, stellte das Bochumer Team fest. Die Ergebnisse beschreiben die Forschenden um Dr. Vera Engelbrecht und Prof. Dr. Thomas Happe in der Zeitschrift \u201eInternational Journal of Hydrogen Energy\u201c<\/em> vom 16. Dezember 2020.<\/p>\n

Die Gr\u00fcnalgen-Hydrogenase CrHydA1<\/sub> wird bereits seit Jahrzehnten erforscht. \u201eDass es im selben Organismus eine weitere Hydrogenase, CrHydA2<\/sub>, von nahezu identischer Bauweise gab, wurde lange als Kuriosum abgetan\u201c, erz\u00e4hlt RUB-Forscherin Dr. Vera Engelbrecht. \u201eWeil CrHydA2<\/sub> deutlich niedrigere Wasserstoffproduktionsraten im Vergleich zu CrHydA1<\/sub> aufwies und metabolisch scheinbar keine zus\u00e4tzlichen Funktionen erf\u00fcllte, wurde dieses Enzym lange Zeit nicht n\u00e4her charakterisiert. Nun haben wir bemerkenswerte Unterschiede feststellen k\u00f6nnen.\u201c<\/p>\n

Enzyme funktionieren in zwei Richtungen<\/h3>\n

Beide Enzyme k\u00f6nnen nicht nur Protonen und Elektronen zu Wasserstoff umsetzen, sondern auch die R\u00fcckreaktion katalysieren, also Elektronen aus der Oxidation von Wasserstoff gewinnen. Allerdings bevorzugen beide Proteine entweder die eine oder die andere Reaktion und weisen somit h\u00f6here Umsatzraten f\u00fcr jeweils eine Reaktionsrichtung auf. W\u00e4hrend CrHydA1<\/sub> eine st\u00e4rkere Tendenz zur Wasserstoffproduktion zeigt, ergeben sich f\u00fcr CrHydA2<\/sub> h\u00f6here Raten bei der Oxidation von Wasserstoff. Verantwortlich f\u00fcr diese Unterschiede ist eine einzige Aminos\u00e4ure in der N\u00e4he des aktiven Zentrums, die wie eine Art molekularer Schalter funktioniert.<\/p>\n

\u201eEine solche Entdeckung kann von Nutzen f\u00fcr die biotechnologische Anwendung sein, weil Algen als lebende Fabriken zur lichtgetriebenen Produktion von chemischen Substanzen immer attraktiver werden\u201c, erkl\u00e4rt Vera Engelbrecht. Energie, die zun\u00e4chst in Form von Wasserstoff gespeichert wird, k\u00f6nnte mithilfe von Enzymen wie CrHydA2<\/sub> wieder freigesetzt und f\u00fcr enzymatische Biokaskaden genutzt werden \u2013 etwa zur gezielten Produktion von Kosmetika, Medikamenten oder Lebensmitteln.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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