{"id":66997,"date":"2019-10-04T06:51:05","date_gmt":"2019-10-04T04:51:05","guid":{"rendered":"https:\/\/rss.nova-institut.net\/public.php?url=http%3A%2F%2Fwww.innovations-report.de%2Fhtml%2Fberichte%2Fmaterialwissenschaften%2Fspinnenseide-ein-verformbares-protein-liefert-verstaerkung.html"},"modified":"2019-10-01T18:54:22","modified_gmt":"2019-10-01T16:54:22","slug":"spinnenseide-ein-verformbares-protein-liefert-verstaerkung","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/spinnenseide-ein-verformbares-protein-liefert-verstaerkung\/","title":{"rendered":"Spinnenseide: Ein verformbares Protein liefert Verst\u00e4rkung"},"content":{"rendered":"

Wissenschaftler der Universit\u00e4t W\u00fcrzburg haben herausgefunden, dass Spinnenseide ein au\u00dfergew\u00f6hnliches Protein enth\u00e4lt. Mit Hilfe einer bisher kaum beachteten Aminos\u00e4ure erzeugt es eine hohe Bindungsst\u00e4rke.<\/strong><\/p>\n

Was macht Spinnenseidenf\u00e4den trotz ihrer Leichtigkeit so extrem belastbar wie kaum ein anderes Material? Bei der Suche nach einer Antwort auf diese Frage sind Wissenschaftler der Julius-Maximilians-Universit\u00e4t W\u00fcrzburg (JMU) gemeinsam mit Kolleginnen und Kollegen der Universit\u00e4t Mainz jetzt f\u00fcndig geworden. Sie konnten zeigen, dass die Aminos\u00e4ure Methionin einem Proteinbaustein der Spinnenseide hohe Flexibilit\u00e4t verleiht. Dies verst\u00e4rkt die Bindung zwischen den einzelnen Bausteinen um ein Vielfaches. Die Ergebnisse ihrer Studie haben sie in der aktuellen Ausgabe der Fachzeitschrift Nature Communications ver\u00f6ffentlicht.<\/p>\n

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Das Bild zeigt ein Spinnennetz, \u00fcberlagert mit der Strukturoberfl\u00e4che der untersuchten, gebundenen Dom\u00e4nen eines Spinnenseidenproteins (Struktur in rot\/orange, links oben). Die Seitenketten der Aminos\u00e4ure Methionin, die sich im Kern des Proteins befinden und seine Struktur verformbar machen, sind als farbige St\u00e4bchen hervorgehoben. (Bild: pixabay.com \/ Collage Hannes Neuweiler)<\/figcaption><\/figure>\n

Wundermaterial mit vielen Einsatzbereichen<\/h3>\n

Verantwortlich f\u00fcr diese Studie ist Dr. Hannes Neuweiler, Privatdozent am Lehrstuhl f\u00fcr Biotechnologie und Biophysik der JMU. Er forscht schon seit vielen Jahren an Spinnenseide \u2013 genauer gesagt an deren molekularen Eigenschaften. \u201eSpinnenseide z\u00e4hlt zu den belastbarsten Fasern der Natur. Bezogen auf ihr geringes Gewicht \u00fcbertrifft sie sogar Hightech-Fasern wie Kevlar oder Carbon\u201c, sagt Neuweiler. Vor allem ihre einzigartige Kombination von Rei\u00dffestigkeit und Dehnbarkeit mache sie f\u00fcr die Industrie \u00e4u\u00dferst attraktiv. Ob im Flugzeugbau, in der Textilindustrie oder in der Medizin \u2013 die potenziellen Einsatzgebiete des Wundermaterials sind zahlreich.<\/p>\n

Zwar wird Spinnenseide heute bereits industriell produziert und in diversen Produkten eingesetzt; die herausragenden mechanischen Eigenschaften des nat\u00fcrlichen Vorbilds werden damit allerdings noch nicht erreicht. Gut m\u00f6glich, dass die neuesten Erkenntnisse der W\u00fcrzburger Forscher dazu beitragen, dieses Defizit zu beheben.<\/p>\n

Eine untersch\u00e4tzte Aminos\u00e4ure<\/h3>\n

\u201eWir haben entdeckt, dass Webspinnen eine bestimmte Aminos\u00e4ure, das sogenannte Methionin, in einer bisher unbekannten Art und Weise einsetzen, um Seidenproteine fest miteinander zu verkn\u00fcpfen\u201c, beschreibt Neuweiler das zentrale Ergebnis der jetzt ver\u00f6ffentlichten Studie. Zum Hintergrund: Alles Leben basiert auf Proteinen. Aus einem limitierten Pool von 20 verschiedenen Aminos\u00e4uren baut die Natur s\u00e4mtliche Proteine auf \u2013 die wichtigsten molekularen Funktionstr\u00e4ger des Lebens. Nach ihrer Biosynthese als geradlinige Ketten von Aminos\u00e4uren falten sich die meisten Proteine in hoch-geordnete dreidimensionale Strukturen.<\/p>\n

Im Groben werden Aminos\u00e4uren nach der Art ihrer Seitenketten in zwei Gruppen unterteilt. Schlecht wasserl\u00f6sliche \u2013 sogenannte hydrophobe \u2013 Seitenketten liegen h\u00e4ufig im Kern des Proteins und verleihen ihm Struktur und Stabilit\u00e4t. Gut wasserl\u00f6sliche Seitenketten befinden sich auf der Oberfl\u00e4che des Proteins und sind dort f\u00fcr dessen schier unersch\u00f6pfliche Funktionsvielfalt mit verantwortlich. Methionin z\u00e4hlt zu den hydrophoben, nat\u00fcrlich vorkommenden Aminos\u00e4uren. Sie ist in den meisten Proteinen jedoch eher selten zu finden. \u201eMolekularbiologen und Proteinwissenschaftler haben ihr bislang wenig Aufmerksamkeit geschenkt. Der Seitenkette von Methionin wird bis zum heutigen Tage nur ein geringes Funktionspotential in Proteinen zugeordnet\u201c, sagt Neuweiler.<\/p>\n

Drastische Verbesserung der Funktion<\/h3>\n

Diese Einsch\u00e4tzung k\u00f6nnte sich jetzt \u00e4ndern. Bekannt ist, dass die Seitenkette von Methionin im Vergleich zu allen anderen 19 nat\u00fcrlich vorkommenden Proteinbausteinen au\u00dfergew\u00f6hnlich flexibel ist. Wie Neuweiler und sein Team nun zeigen konnten, nutzen Spinnen diese Eigenschaft, indem sie Methionin in gro\u00dfer Zahl im Kern der endst\u00e4ndigen Bereiche, den sogenannten N-terminalen Dom\u00e4nen, ihrer Seidenproteine einlagern. Dort \u00fcbertr\u00e4gt die Aminos\u00e4ure ihre Flexibilit\u00e4t auf die Gesamtstruktur der Dom\u00e4ne, die somit verformbar wird.<\/p>\n

Traditionell wurden Proteine lange Zeit als starre K\u00f6rper betrachtet. J\u00fcngere Ergebnisse unterstreichen jedoch die Wichtigkeit der Dynamik eines Proteins f\u00fcr seine Funktion. \u201eWie ein Schl\u00fcssel, der seine Form geschmeidig seinem Schloss anpasst, formen sich die Dom\u00e4nen der Seidenproteine um und verkn\u00fcpfen sich passgenau und fest miteinander\u201c, beschreibt Neuweiler diesen Vorgang. Durch diesen Effekt verst\u00e4rkt sich die Bindung zwischen den endst\u00e4ndigen Bereichen um ein Vielfaches. Methionin im hydrophoben Kern von Proteinen wirkt somit wie ein \u201eWeichmacher\u201c der Struktur und kann die Funktion des Proteins drastisch verbessern.<\/p>\n

Aus der Grundlagenforschung in die Anwendung<\/h3>\n

Grundlagenforschung ist das, was Dr. Hannes Neuweiler und seine Mitarbeiterinnen und Mitarbeiter in ihren Laboren betreiben. \u201eWir wollen mit unserer Arbeit einen grundlegenden Beitrag zum Verst\u00e4ndnis der Beziehung von Struktur, Dynamik und Funktion von Proteinen leisten\u201c, sagt der Biowissenschaftler. Gleichzeitig geht er davon aus, dass diese neuen Erkenntnisse Einfluss nehmen werden auf Anwendungen im Bereich des Designs und der Entwicklung neuer Proteine sowie in der Materialwissenschaft.<\/p>\n

Denkbar sei es nun, Methionin k\u00fcnstlich in den Kern von Proteinen einzubauen und auf diese Weise \u2013 wie im Fall der Webspinnen \u2013 Proteinfunktionen zu verbessern und eventuell sogar neue Proteinfunktion zu erzeugen. Von der Erkenntnis, dass Methionin in den endst\u00e4ndigen Dom\u00e4nen der Seidenproteine mitverantwortlich f\u00fcr deren Verkn\u00fcpfung im Material ist, k\u00f6nne auch die Materialforschung profitieren. Durch die k\u00fcnstliche Ver\u00e4nderung des Methioningehalts der Seidenproteine lassen sich eventuell die mechanischen Eigenschaften des synthetischen Materials steuern.<\/p>\n

Die n\u00e4chsten Schritte<\/h3>\n

In zuk\u00fcnftigen Arbeiten wollen Neuweiler und sein Team nun Methionin in Seidenproteinen anderer Spinnenarten und Spinndr\u00fcsen vergleichend untersuchen. Des Weiteren wollen sie Methionin in Proteine aus anderen Organismen einbauen, um deren Funktion zu ver\u00e4ndern und eventuell zu verbessern.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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