{"id":65424,"date":"2019-08-07T06:51:21","date_gmt":"2019-08-07T04:51:21","guid":{"rendered":"https:\/\/rss.nova-institut.net\/public.php?url=http%3A%2F%2Fwww.biofuelsdigest.com%2Fbdigest%2F2019%2F07%2F28%2Fscientists-look-at-how-nature-builds-hydrogen-producing-enzymes%2F"},"modified":"2019-08-04T12:31:58","modified_gmt":"2019-08-04T10:31:58","slug":"wie-die-natur-wasserstoff-produzierende-enzyme-baut","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/wie-die-natur-wasserstoff-produzierende-enzyme-baut\/","title":{"rendered":"Wie die Natur Wasserstoff produzierende Enzyme baut"},"content":{"rendered":"

Wie Wasserstoff produzierende Enzyme, die sogenannten Hydrogenasen, w\u00e4hrend ihrer Biosynthese aktiviert werden, hat ein Team der Ruhr-Universit\u00e4t Bochum und der University of Oxford herausgefunden. Sie zeigten, wie der Kofaktor \u2013 ein Teil des aktiven Zentrums und zugleich das Herzst\u00fcck des Enzyms \u2013 ins Innere eingeschleust wird.<\/strong><\/p>\n

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Thomas Happe (links) und Oliver Lampret wollen genau verstehen, wie Wasserstoff produzierende Enzyme funktionieren.
\u00a9 RUB, Kramer<\/figcaption><\/figure>\n

Hydrogenasen sind biotechnologisch interessant, da sie effizient Wasserstoff herstellen k\u00f6nnen. \u201eUm sie f\u00fcr eine industrielle Anwendung zu optimieren, m\u00fcssen wir aber zun\u00e4chst den Prozess verstehen, wie die Proteinh\u00fclle den chemischen Kofaktor aufnimmt und aktiviert\u201c, sagt Prof. Dr. Thomas Happe. Die Ergebnisse ver\u00f6ffentlichte ein Team um Oliver Lampret und Thomas Happe von der Bochumer Arbeitsgruppe Photobiotechnologie in der Zeitschrift \u201eProceedings of the National Academy of Sciences\u201c, kurz PNAS, am 23. Juli 2019.<\/p>\n

Die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler untersuchten die Untergruppe der sogenannten [FeFe]-Hydrogenasen, die die effizientesten Wasserstoffproduzenten sind. In der Natur kommen sie in Gr\u00fcnalgen vor. In ihrem Proteinger\u00fcst besitzen die Enzyme ein aktives Zentrum, das sogenannte H-Cluster, an dem der Wasserstoff entsteht. Es besteht aus zwei Strukturelementen: einem Cluster aus vier Eisen- und vier Schwefelatomen und dem katalytischen Kofaktor, bestehend aus zwei Eisen- und zwei Schwefelatomen. \u201eDieser Kofaktor ist der Dreh- und Angelpunkt des Enzyms\u201c, erkl\u00e4rt Oliver Lampret.<\/p>\n

Letzter Schritt der Biosynthese<\/h3>\n

In der Natur wird der Kofaktor nachtr\u00e4glich, also nach der Biosynthese des Proteinger\u00fcsts in das Enzym eingebaut \u2013 ein hochkomplexer Vorgang. Erst danach ist die Hydrogenase katalytisch aktiv. Die genaue Abfolge des Prozesses kl\u00e4rten die Forscher mit Protein Engineering, Proteinfilmelektrochemie und Infrarotspektroskopie auf.<\/p>\n

Das Team zeigte, dass der negativ geladene Kofaktor gezielt durch einen positiv geladenen Reifungskanal in das Innere des Enzyms bef\u00f6rdert wird, bevor er in der Proteinh\u00fclle fest verankert wird. Besonders flexible Strukturelemente dienen dabei als Scharniere: Sie sorgen daf\u00fcr, dass sich das Protein anders faltet und den integrierten Kofaktor fest umschlie\u00dft und sch\u00fctzt. Das Zusammenspiel von Proteinumgebung und Kofaktor ist wesentlich, um den Kofaktor in seiner katalytischen Form zu stabilisieren.<\/p>\n

\u201eWir vermuten, dass nicht nur [FeFe]-Hydrogenasen auf diese Weise ihren Kofaktor erhalten, sondern dass der Mechanismus auch in anderen metallhaltigen Enzymen vorkommt\u201c, res\u00fcmiert Happe.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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