{"id":65092,"date":"2019-07-24T06:41:31","date_gmt":"2019-07-24T04:41:31","guid":{"rendered":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/?p=65092"},"modified":"2019-07-21T13:37:39","modified_gmt":"2019-07-21T11:37:39","slug":"vier-gewinnt","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/vier-gewinnt\/","title":{"rendered":"Vier gewinnt"},"content":{"rendered":"

Wie schaffen es Enzyme, Kohlendioxid aus der Luft zu binden? Und warum k\u00f6nnen manche schneller und besser CO2<\/sub> umwandeln als andere? Forscherinnen und Forscher des Max-Planck-Instituts f\u00fcr terrestrische Mikrobiologie konnten nun einen Teil des Geheimnisses l\u00fcften: Anhand eines Turbo-CO2<\/sub>-Umwandlers zeigten sie, dass vier Aminos\u00e4uren f\u00fcr die Bindung von CO2<\/sub> wichtig sind. Mit dieser Erkenntnis gelang es ihnen, neue Enzyme zur CO2<\/sub> Umwandlung zu entwickeln – ein wichtiger Schritt hin zur Anwendbarkeit synthetischer Photosynthese.<\/strong><\/p>\n

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Das aktive Zentrum der Carboxylase: Vier Aminos\u00e4uren sind f\u00fcr die Effizienz der CO2<\/sub>-Fixierung verantwortlich.
\u00a9 Max-Planck-Institut f\u00fcr terrestrische Mikrobiologie\/Erb<\/figcaption><\/figure>\n

Um die Klimakrise zu bew\u00e4ltigen, muss der Mensch einerseits dringend CO2<\/sub>-Emissionen reduzieren. Gleichzeitig m\u00fcssen neue Wege gefunden werden, der Atmosph\u00e4re aktiv CO2<\/sub> zu entziehen. Letzteres ist Ziel der Forscher um Tobias Erb vom Max-Planck-Institut f\u00fcr terrestrische Mikrobiologie in Marburg. Ihre Ans\u00e4tze sollen langfristig nicht nur dem Klimaschutz, sondern auch der Nachhaltigkeit zugutekommen: CO2<\/sub> raus aus der Luft, rein in den Wertstoffzyklus.<\/p>\n

Raus aus der Luft – die Natur kann das, denn sie wandelt CO2<\/sub> seit jeher mittels Photosynthese in Biomasse um. Anders als industrielle Anlagen, welche CO2<\/sub>-Gas nur in hochkonzentrierter Form umsetzen k\u00f6nnen, was wiederum fossile Energie verbraucht, arbeitet die Photosynthese direkt mit der Umgebungsluft, die das CO2<\/sub> nur zu einem Anteil von 0,4% enth\u00e4lt. Ihr Geheimnis steckt in den Enzymen. Diese Proteine steuern als Biokatalysatoren gezielte chemische Reaktionen, wie zum Beispiel das Enzym RubisCO, mit dem die Fixierung von CO2<\/sub>\u00a0 in der Photosynthese betrieben wird. Allerdings ist die Effizienz der nat\u00fcrlichen Photosynthese nicht hoch: Der Sauerstoff in der Luft ist bei dieser Reaktion ein starker Konkurrent des CO2<\/sub>. Bei der RubisCO kommt er in mehr als einem Viertel der F\u00e4lle zum Zuge, was die nat\u00fcrliche Photosyntheseleistung einschr\u00e4nkt.<\/p>\n

ECR-Enzyme: schneller und pr\u00e4ziser als RubisCo<\/h3>\n

Die Forscher um Tobias Erb haben sich daher auf Alternativen zur RubisCO verlegt. Denn die gibt es durchaus: Enzyme aus der Klasse der Enoyl-CoA Carboxylasen\/Reduktasen (ECR) arbeiten um mehrere Gr\u00f6\u00dfenordnungen schneller als die RubisCO und machen keinen Fehler mit Sauerstoff. Um der Natur diese F\u00e4higkeit abzuschauen, braucht es langen Atem und viel Akribie. Diese haben sich bereits ausgezahlt. Den Max-Planck-Forschern ist es gelungen, einen Prozess im Reagenzglas zu bauen, der CO2<\/sub> besser umwandelt als die in der Natur vorkommenden Wege der Photosynthese. H\u00f6chste Robustheit und Energieeffizienz sind die Eigenschaften, die das Team seiner k\u00fcnstlichen Photosynthese verleihen m\u00f6chte. \u201eLearn from the best\u201c, lautet der Leitspruch – die Natur selbst dient als molekularbiologischer Lehrmeister.<\/p>\n

Doch woran liegt die hohe Effizienz der ECRs? Was sind die Schrauben, an denen man drehen muss, um einen Turbo-CO2<\/sub>-Fixierer zu entwickeln? Dieser Frage gingen die Max-Planck-Nachwuchsforscher Gabriele Stoffel und Iria Bernhardsgr\u00fctter gemeinsam mit Kollegen aus Chile und den USA nach. Sie analysierten die die ECR aus dem Bakterium Kitasatospora setae, die derzeit schnellste bekannte Carboxylase. In einem kombinierten Ansatz aus Strukturbiologie, Biochemie und Computersimulationen konnten sie zum ersten Mal verstehen, wie das Enzym CO2<\/sub> bindet und umwandelt.<\/p>\n

Teamwork im aktiven Zentrum<\/h3>\n
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Ein Methioninrest sch\u00fctzt das aktive Zentrum vor den konkurrierenden Wassermolek\u00fclen.
Max-Planck-Institut f\u00fcr terrestrische Mikrobiologie\/Erb<\/figcaption><\/figure>\n

\u201eWir waren erstaunt zu sehen, dass vier Aminos\u00e4uren ausreichen, um dem Protein h\u00f6chstm\u00f6gliche Kontrolle \u00fcber das CO2<\/sub>-Molek\u00fcl zu verleihen\u201c erkl\u00e4rt Gabriele Stoffel, Postdoktorand im Labor von Tobias Erb und Erstautor der Studie. \u201eDrei Aminos\u00e4uren \u2013 Asparagin, Glutamat und Histidin\u00a0\u2013 verankern gemeinsam das CO2<\/sub> von zwei Seiten. Eine weitere Aminos\u00e4ure, ein Phenylalanin, schirmt das gebundene CO2<\/sub> wie ein Schutzschild gegen Wasser ab, das die Reaktion inhibieren w\u00fcrde\u201c, so Stoffel weiter.<\/p>\n

Diese Erkenntnisse erschlie\u00dfen den Forschern neue Ufer.\u00a0 \u201eWir wollten die F\u00e4higkeit, CO2<\/sub> zu binden, auf andere Enzyme \u00fcbertragen. Damit h\u00e4tten wir f\u00fcr die Optimierung der k\u00fcnstlichen Photosynthese einen viel gr\u00f6\u00dferen Spielraum\u201c, so Iria Bernhardsgr\u00fctter, Doktorandin der Arbeitsgruppe. Bernhardsgr\u00fctter konzentrierte sich in einer weiteren Studie gleich auf zwei Kandidaten f\u00fcr das Protein-Ger\u00fcst: Propionyl-CoA Synthase (PCS) und Archaeal Enoyl-CoA reductase (AER).<\/p>\n

Erh\u00f6hung der CO2<\/sub>-Fixierungs-Kapazit\u00e4t<\/h3>\n

Beide Enzyme konnten bereits etwas CO2<\/sub> verwenden, allerdings nur mit einer Effizienz von unter f\u00fcnf Prozent und mit angereichertem CO2<\/sub>. Wie Computerunterst\u00fctzte Modellierungen zeigten, besa\u00dfen die Enzyme im aktiven Zentrum nur einige der vier erforderlichen Aminos\u00e4uren, die teilweise auch nicht richtig ausgerichtet waren. Iria Bernhardsgr\u00fctter gelang es mit Aminos\u00e4ure-Austauschen, die Fehlorientierung in der PCS zu korrigieren. Prompt stieg die Effizienz der CO2<\/sub> Umwandlung auf 20%. Es fehlte aber der zweite Aspekt, das Abschirmen des CO2<\/sub> gegen Wasser. Auch das konnte die Forscherin l\u00f6sen: der Austausch einer weiteren Aminos\u00e4ure versperrte dem Wasser den Zugang zur Bindungsstelle. Die Kombination beider Ver\u00e4nderungen f\u00fchrte unter optimalen Bedingungen zu einer Effizienz von fast 95%. \u00c4hnliche Versuche in der AER steigerten die CO2<\/sub>-Umwandlungseffizienz des Enzyms auf ebenfalls fast 90%.<\/p>\n

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