{"id":62444,"date":"2019-04-26T06:41:13","date_gmt":"2019-04-26T04:41:13","guid":{"rendered":"https:\/\/rss.nova-institut.net\/public.php?url=http%3A%2F%2Fwww.innovations-report.de%2Fhtml%2Fberichte%2Fumwelt-naturschutz%2Fmolekulare-schere-fuer-den-plastikmuell-moeglich.html"},"modified":"2019-04-25T17:06:11","modified_gmt":"2019-04-25T15:06:11","slug":"molekulare-schere-fuer-den-plastikmuell","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/molekulare-schere-fuer-den-plastikmuell\/","title":{"rendered":"\u201eMolekulare Schere\u201c f\u00fcr den Plastikm\u00fcll"},"content":{"rendered":"

Ein Team der Universit\u00e4t Greifswald und des Helmholtz-Zentrums Berlin (HZB) hat an BESSY II die Struktur eines wichtigen Enzyms (“MHETase”) entschl\u00fcsselt. Die MHETase wurde in einem Bakterium entdeckt und ist in der Lage, zusammen mit einem zweiten Enzym, der PETase, den weit verbreiteten Kunststoff PET in seine Grundbausteine zu zerlegen. Die 3D-Struktur der MHETase erm\u00f6glichte es den Forschern bereits, die Aktivit\u00e4t dieses Enzyms gezielt zu optimieren, um es zusammen mit der PETase f\u00fcr das nachhaltige Recycling von PET zu nutzen. Die Ergebnisse wurden in der Fachzeitschrift Nature Communications ver\u00f6ffentlicht.<\/strong><\/p>\n

\"Das
Das Enzym MHETase ist ein riesiges komplex gefaltetes Molek\u00fcl. MHET-Molek\u00fcle aus PET-Kunststoff docken an einer aktiven Stelle im Inneren der MHETase an und werden dort aufgespalten.
Copyright: M. K\u00fcnsting\/HZB<\/figcaption><\/figure>\n

Kunststoffe sind wunderbare Materialien: extrem vielseitig und nahezu ewig haltbar. Doch genau das ist auch ein Problem, denn nach nur rund 100 Jahren Kunststoffproduktion befinden sich inzwischen Plastik-Partikel \u00fcberall, im Grundwasser, in den Ozeanen, in der Luft und in der Nahrungskette. Nur ein winziger Bruchteil der Kunststoffe wird aktuell durch energie- und kostenintensive Verfahren recycelt, wobei sie bisher deutlich an Qualit\u00e4t verlieren oder wiederum von \u201afrischem\u2018 Roh\u00f6l abh\u00e4ngen. Ein wichtiger industrieller Kunststoff ist PET, von dem j\u00e4hrlich ca. 50 Millionen Tonnen neu hergestellt werden.<\/p>\n

2016 entdeckt: Bakterien auf PET<\/h3>\n

Erst 2016 hat eine Gruppe japanischer Forscher ein Bakterium entdeckt, das auf PET-Kunststoffen wachsen und sich teilweise davon ern\u00e4hren kann. Wie sie herausfanden, besitzt dieses Bakterium zwei besondere Enzyme, die in der Lage sind, PET-Kunststoff abzubauen: PETase und MHETase. Zun\u00e4chst zerlegt die PETase den Kunststoff in kleinere Bausteine, vorwiegend MHET, dann spaltet die MHETase diese in die zwei PET-Grundbausteine, Terephthals\u00e4ure und Ethylenglykol. Beide Bausteine sind sehr wertvoll f\u00fcr eine Neusynthese von PET \u2013 so dass erstmals ein nachhaltiger geschlossener Recyclingkreislauf \u2013 ohne Verwendung von Erd\u00f6l \u2013 m\u00f6glich wird.<\/p>\n

2018 PETase gel\u00f6st<\/h3>\n

Im April 2018 gelang es mehreren Arbeitsgruppen schlie\u00dflich, die Struktur des Enzyms PETase aufzukl\u00e4ren, auch Experimente an der Lichtquelle Diamond waren daran beteiligt. Doch die PETase ist nur ein Teil der L\u00f6sung, genauso wichtig ist es, die Struktur des zweiten Enzyms, der MHETase, zu erhalten.<\/p>\n

Jetzt: MHETase entschl\u00fcsselt<\/h3>\n
\"MHETase
MHETase bei der Arbeit: MHET, ein Teilmolek\u00fcl von PET, wird in die Grundbausteine Terephthals\u00e4ure und Ethylenglykol zerlegt.
Copyright: Gert Weber\/HZB<\/figcaption><\/figure>\n

\u201eDie MHETase ist deutlich gr\u00f6\u00dfer als die PETase und noch komplexer. Ein einziges MHETase-Molek\u00fcl besteht aus 600 Aminos\u00e4uren, das sind mehr als 4000 Atome. Die MHETase besitzt eine Oberfl\u00e4che, die etwa doppelt so gro\u00df ist wie die von PETase. Damit gibt es auch wesentlich mehr Optionen, die Oberfl\u00e4che dieses Enzyms zu modifizieren und f\u00fcr die Zerlegung von PET zu optimieren\u201c, erkl\u00e4rt der Biochemiker und Strukturbiologe Dr. Gert Weber von der gemeinsamen Forschungsgruppe Proteinkristallographie am Helmholtz-Zentrum Berlin und der Freien Universit\u00e4t Berlin.<\/p>\n

Als Vertretungsprofessor an der Uni Greifswald nahm Weber 2016 dort Kontakt mit Prof. Dr. Uwe Bornscheuer am Institut f\u00fcr Biochemie auf, der sich bereits mit plastikabbauenden Enzymen besch\u00e4ftigte. Gemeinsam entwickelten sie die Idee, auch die Struktur der MHETase zu entschl\u00fcsseln und mit Hilfe dieser Einsicht das Enzym f\u00fcr den PET-Abbau zu optimieren. Dazu mussten sie zun\u00e4chst das Enzym aus Bakterienzellen gewinnen und im Anschluss reinigen. In dieser Kooperation ist es nun gelungen, an der Berliner Synchrotronquelle BESSY II die dreidimensionale komplex gefaltete Architektur von MHETase zu entschl\u00fcsseln.<\/p>\n

MHETase in Aktion<\/h3>\n

\u201eDamit man in der Struktur sieht, wie das Enzym an PET bindet und es zersetzt, ben\u00f6tigt man ein Plastikfragment, das an MHETase bindet, aber nicht gespalten wird\u201c, erkl\u00e4rt Weber. Ein Mitarbeiter aus dem damaligen Arbeitskreis Weber an der Universit\u00e4t Greifswald, Dr. Gottfried Palm, zerschnitt daf\u00fcr eine PET-Flasche, zersetzte das PET chemisch und synthetisierte daraus ein kleines Plastikfragment, das an MHETase binden, aber von dieser nicht mehr gespalten werden kann. Aus dieser \u201ablockierten\u2018 MHETase wurden dann winzige Kristalle f\u00fcr die Strukturuntersuchungen am HZB gez\u00fcchtet. \u201eDurch diese Strukturuntersuchungen k\u00f6nnen wir der MHETase gewisserma\u00dfen \u201abei der Arbeit zuschauen\u2018 und daraus Strategien entwickeln, das Enzym zu optimieren\u201c, erl\u00e4utert Weber.<\/p>\n

Besonderheiten identifiziert<\/h3>\n

\u201eDurch die gemeinsame Forschungsgruppe haben wir an BESSY II die M\u00f6glichkeit, jederzeit sehr rasch an den viel gebuchten MX-Beamlines Messzeit anzubieten\u201c, sagt Dr. Manfred Weiss, der f\u00fcr die MX-Beamlines an BESSY II verantwortlich ist. Die MX-Beamlines (MX steht f\u00fcr Makromolekulare Kristallographie) sind darauf spezialisiert, winzige kristalline Proben aus organischen, sehr gro\u00dfen Molek\u00fclen zu durchleuchten, aus den Daten lassen sich die 3D-Faltungen dieser Makromolek\u00fcle entschl\u00fcsseln. Tats\u00e4chlich zeigt die dreidimensionale Architektur der MHETase einige Besonderheiten: Enzyme wie die MHETase, binden zun\u00e4chst an ihr Zielmolek\u00fcl, bevor eine chemische Reaktion eintritt. F\u00fcr jedes abzubauende Molek\u00fcl braucht man ein ma\u00dfgeschneidertes Enzym: \u201eWir k\u00f6nnen jetzt genau lokalisieren, an welchen Stellen das MHET-Molek\u00fcl an die MHETase andockt und wie es dadurch in seine beiden Bestandteile Terephthals\u00e4ure und Ethylenglykol gespalten wird\u201c, berichtet Weber.<\/p>\n

N\u00e4chste Schritte: Aktivit\u00e4t der MHETase steigern<\/h3>\n

Allerdings sind PETase und MHETase aktuell noch nicht besonders effizient. \u201eKunststoffe gibt es erst seit wenigen Jahrzehnten in diesem Ausma\u00df \u2013 selbst Bakterien mit ihrer schnellen Generationenfolge und raschen Anpassungsf\u00e4higkeit schaffen es nicht in einer so kurzen Zeit, durch den evolution\u00e4ren Prozess von Versuch und Irrtum eine perfekte L\u00f6sung zu entwickeln\u201c, erkl\u00e4rt Weber. \u201eNachdem wir die Struktur dieses sehr wichtigen Enzyms aufkl\u00e4ren konnten, k\u00f6nnen wir nun auch Varianten planen, herstellen und biochemisch charakterisieren, die deutlich h\u00f6here Aktivit\u00e4t als die nat\u00fcrliche MHETase zeigen und sogar gegen\u00fcber einem weiteren Zwischenprodukt des PET Abbaus, BHET, aktiv sind”, erg\u00e4nzt Bornscheuer.<\/p>\n

Echte Kreislaufwirtschaft<\/h3>\n

Perspektivisch will Bornscheuer daher daran arbeiten, PETase und MHETase systematisch f\u00fcr ihre Aufgabe, die Zerlegung von PET, zu optimieren. Gert Weber plant, diese Studien durch weitere strukturbiologische Arbeiten zu erg\u00e4nzen, um die plastikverdauenden Enzyme schrittweise hin zur Anwendung zu bringen. Dazu ist der Zugang zu dem Messstationen und der IT-Infrastruktur des HZB unerl\u00e4sslich.<\/p>\n

Diese Arbeit weist einen Weg hin zu einem \u201eperfekten Recycling\u201c: K\u00fcnftig k\u00f6nnten solche optimierten Enzyme in biotechnologischen geschlossenen Kreisl\u00e4ufen produziert werden, um PET-Kunststoffe und (perspektivisch) auch weitere Polymere wirklich in ihre Grundbausteine zu zerlegen. Die Kunststoffproduktion w\u00e4re dann – M\u00fclltrennung vorausgesetzt – ein geschlossener Kreislauf und nicht mehr vom Roh\u00f6l abh\u00e4ngig. Ein Teil des Plastik-M\u00fcllproblems w\u00e4re damit l\u00f6sbar.<\/p>\n

Publiziert in Nature Communications (2019): “Structure of the plastic-degrading Ideonella sakaiensis MHETase bound to a substrate”; G.J. Palm, L. Reisky, D. B\u00f6ttcher, H. M\u00fcller, E.A.P. Michels, C. Walczak, L. Berndt, M.S. Weiss, U.T. Bornscheuer and G. Weber<\/p>\n

DOI: 10.1038\/s41467-019-09326-3<\/a><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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