{"id":48704,"date":"2017-12-21T06:51:04","date_gmt":"2017-12-21T05:51:04","guid":{"rendered":"https:\/\/rss.nova-institut.net\/public.php?url=http%3A%2F%2Fwww.chemie.de%2Fnews%2F166096%2Fwasserstoffproduktion-proteinumfeld-macht-katalysator-effizient.html%3FWT.mc_id%3Dca0065"},"modified":"2017-12-15T10:31:12","modified_gmt":"2017-12-15T09:31:12","slug":"proteinumfeld-macht-katalysator-effizient","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/proteinumfeld-macht-katalysator-effizient\/","title":{"rendered":"Proteinumfeld macht Katalysator effizient"},"content":{"rendered":"

Das Zusammenspiel von Proteinh\u00fclle und aktivem Zentrum in Wasserstoff produzierenden Enzymen ist entscheidend f\u00fcr die Effizienz der Biokatalysatoren. Ein Team der Ruhr-Universit\u00e4t Bochum und des Max-Planck-Instituts f\u00fcr Chemische Energiekonversion in M\u00fclheim an der Ruhr analysierte speziell die Rolle von Wasserstoffbr\u00fcckenbindungen in bestimmten Enzymen aus Gr\u00fcnalgen, den Hydrogenasen. Die Gruppen, die im Exzellenzcluster Resolv kooperieren, berichteten die Ergebnisse im \u201eJournal of the American Chemical Society\u201c.<\/strong><\/p>\n

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Die Bochumer Forscher Martin Winkler, Oliver Lampret und Thomas Happe (von links nach rechts) gemeinsam mit Olaf R\u00fcdiger (Mitte hinten) vom Max-Planck-Institut \u00a9 RUB, Marquard<\/figcaption><\/figure>\n

\u201eDie Erkenntnisse tragen nicht nur zum Verst\u00e4ndnis dieser weltweit beachteten Biokatalysatorgruppe bei, sondern geben der angewandten Forschung zus\u00e4tzlich wichtige Hinweise f\u00fcr die Entwicklung chemischer Katalysatoren nach Vorbild des hochaktiven Biomolek\u00fcls\u201c, sagt Dr. Martin Winkler von der Bochumer Arbeitsgruppe Photobiotechnologie.<\/p>\n

Leistungsf\u00e4higste Biokatalysatoren<\/h3>\n

Die Forscher untersuchten einen speziellen Typ von Hydrogenasen, sogenannte [FeFe]-Hydrogenasen. Sie bestehen aus einem Proteinger\u00fcst und einem aktiven Zentrum, H-Cluster genannt. Letzterer besteht aus sechs Eisen- und sechs Schwefelatomen sowie aus sechs ungew\u00f6hnlichen Bausteinen. Er bildet den Ort, an dem die eigentliche Wasserstoffsynthese aus Protonen und Elektronen stattfindet. \u201e[FeFe]-Hydrogenasen geh\u00f6ren zu den leistungsf\u00e4higsten Biokatalysatoren \u00fcberhaupt\u201c, erkl\u00e4rt Prof. Dr. Thomas Happe, Leiter der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie. Die Kommunikation zwischen H-Cluster und Proteinumgebung spielt dabei eine entscheidende Rolle.<\/p>\n

Sie hilft bei der gezielten Anlieferung der Ausgangsstoffe f\u00fcr die Synthese und beim effizienten Abtransport des Produkts. \u201eAu\u00dferdem sorgt die Proteinh\u00fclle f\u00fcr eine optimale r\u00e4umliche Ausrichtung des H-Clusters und sch\u00fctzt ihn vor sch\u00e4digenden Einfl\u00fcssen\u201c, erg\u00e4nzt Oliver Lampret, der seine Doktorarbeit zu diesem Thema schreibt.<\/p>\n

Manipulation der Wasserstoffbr\u00fccken<\/h3>\n

Die Bochumer Gruppe und ihre M\u00fclheimer Kollegen Dr. Agnieszka Adamska-Venkatesh, Dr. Olaf R\u00fcdiger und Prof. Dr. Wolfgang Lubitz zeigten, dass die Wasserstoffbr\u00fcckenbindungen zwischen H-Cluster und Proteinumfeld die elektrochemischen Eigenschaften des aktiven Enzymzentrums ma\u00dfgeblich beeinflussen. Sie entfernten einzelne Wasserstoffbr\u00fccken oder f\u00fcgten zus\u00e4tzliche hinzu und untersuchten die Effekte.<\/p>\n

Die Manipulation ver\u00e4nderte sowohl die Elektronentransporteigenschaften des Enzyms als auch die katalytische Richtung, in die es arbeitet; denn Hydrogenasen k\u00f6nnen sowohl Wasserstoff produzieren als auch die umgekehrte Reaktion katalysieren, also die Spaltung von Wasserstoff in Protonen und Elektronen.<\/p>\n

Den Einfluss der Wasserstoffbr\u00fccken belegten die Wissenschaftler mit drei verschiedenen Methoden: spektroskopisch, elektrochemisch und enzymkinetisch.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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