{"id":30035,"date":"2015-11-06T07:05:07","date_gmt":"2015-11-06T06:05:07","guid":{"rendered":"https:\/\/rss.nova-institut.net\/public.php?url=http%3A%2F%2Fwww.innovations-report.de%2Fhtml%2Fberichte%2Fbiowissenschaften-chemie%2Fneutronen-helfen-zentrale-enzymfunktion-aufzuklaeren-effektivere-nutzung-von-biomasse.html"},"modified":"2015-11-04T17:17:14","modified_gmt":"2015-11-04T16:17:14","slug":"effektivere-nutzung-von-biomasse","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/effektivere-nutzung-von-biomasse\/","title":{"rendered":"Effektivere Nutzung von Biomasse"},"content":{"rendered":"

Meist erfordert die Gewinnung von Energie oder Wertstoffen aus Pflanzen viele Verfahrensschritte und aggressive Chemikalien. Um diese Prozesse effizienter und ressourcenschonender zu gestalten, suchen Forscher geeignete Enzyme. Mit Hilfe von Neutronen haben nun Wissenschaftler den Wirkungsmechanismus der Enzymklasse der Glycosidasen untersucht. Die Messungen wurden an den Neutronenquellen in Los Alamos und Oak Ridge (USA) sowie an der Forschungs-Neutronenquelle der Technischen Universit\u00e4t M\u00fcnchen (TUM) durchgef\u00fchrt. Die Ergebnisse sind ein Schl\u00fcssel dazu, die gro\u00dftechnische Verarbeitung von Biomasse zu verbessern.<\/strong><\/p>\n

M\u00f6chte man aus Biomasse Kunststoffe, chemische Zwischenprodukte oder Biokraftstoffe, herstellen, so muss zuerst die Hemicellulose, ein in Pflanzenzellw\u00e4nden reichlich vorhandenes, gro\u00dfes Vielfachzuckermolek\u00fcl, zu einfachen Zuckern abgebaut werden. Gegen\u00fcber der unkatalysierten Reaktion in neutraler L\u00f6sung beschleunigen Enzyme wie die Glykosidasen die Abbaureaktion um bis zu 18 Zehnerpotenzen.<\/p>\n

Die Biomasse wird typischer Weise in sehr alkalischem Milieu vorbehandelt. Ihre maximale Aktivit\u00e4t entwickeln die nat\u00fcrlichen Enzyme jedoch in einer leicht sauren Umgebung. Ein wichtiges Forschungsziel ist deshalb, diese Enzyme so zu ver\u00e4ndern, dass sie auch in alkalischem Milieu effektiv arbeiten.<\/p>\n

Dazu ist es aber n\u00f6tig, den Ablauf der Reaktionen am Enzym, insbesondere die genaue Position aller Wasserstoffatome im aktiven Zentrum eines Enzyms vor, w\u00e4hrend und nach der chemischen Reaktion im Detail zu kennen. Dieses Wissen fehlte bisher aber.<\/p>\n

Detektivarbeit mit Neutronen<\/h3>\n

Im Rahmen eines internationalen Kooperationsprojekts bestimmte nun ein Forscherteam um Andrey Kovalevsky, Wissenschaftler am Oak Ridge National Laboratory, die Struktur einer Glycosidase mit bisher unerreichter Genauigkeit. Eine der drei im Projekt genutzten Neutronenquellen war die Forschungs-Neutronenquelle (FRM II) der TU M\u00fcnchen.<\/p>\n

\u201eIm Gegensatz zur R\u00f6ntgenstrukturanalyse ist die Neutronenstreuung die Methode der Wahl um die Positionen von Wasserstoffatomen im aktiven Zentrum von Enzymen zu bestimmen”, sagt TUM-Biologe Andreas Ostermann, der zusammen mit seinem Kollegen Tobias Schrader vom Forschungszentrum J\u00fclich in Garching das Instrument BioDiff betreibt.<\/p>\n

Mit Hilfe der Streuung von Neutronen an Kristallen des Enzyms analysierten die Wissenschaftler die Struktur der Glykosidase. Sie untersuchten es bei verschiedenen pH-Werten und im Komplex mit einem Substratmolek\u00fcl. Die aus den Neutronenstreu-Experimenten gewonnenen Erkenntnisse wurden anschlie\u00dfend mit computergest\u00fctzten Simulationen der Molek\u00fcldynamik weiter verfeinert.<\/p>\n

Geschickte Wendung<\/h3>\n

In ihrer Arbeit entdeckten sie so, dass der entscheidende Schritt von der Positionierung einer bestimmten Aminos\u00e4ure-Seitenkette abh\u00e4ngt. Diese Seitenkette enth\u00e4lt einen Glutamins\u00e4urerest. Dreht sie sich nach unten und weg vom Substrat, kann die Glutamins\u00e4ure ein Proton von einem Wassermolek\u00fcl \u00fcbernehmen. Dreht sich die Kette nach oben, verst\u00e4rkt dies die S\u00e4urewirkung, und das Proton wird auf das Substrat \u00fcbertragen.<\/p>\n

Der leitende Autor der Publikation, Andrey Kovalevsky, ist sehr zufrieden mit dem Erfolg der Experimente: \u201eNiemand hat jemals Wasserstoffatome in einer Glykosidase beobachtet und direkt gesehen, wie der katalytische Glutamins\u00e4urerest protoniert wird.\u201c Mit diesem Wissen kann man nun daran gehen, das Enzym so zu ver\u00e4ndern, dass der Biomasseabbau auch bei hohem pH-Wert effektiv funktioniert.<\/p>\n

Die Forschungsarbeiten wurden gef\u00f6rdert durch das Oak Ridge National Laboratory (ORNL), das Office of Basic Energy Sciences und das Office of Biological and Environmental Research (BER) des US Department of Energy (DOE), das chinesische Bildungsministerium und den Innovation Fund der Yangzhou University. Die Messungen wurden am Instrument BioDiff des Heinz Maier-Leibnitz Zentrums (MLZ) an der Forschungs-Neutronenquelle (FRM II) in Garching sowie an Instrumenten der Neutronenquellen in Los Alamos und Oak Ridge und der Advanced Photon Source des Argonne National Laboratory in den USA durchgef\u00fchrt. Dar\u00fcber hinaus waren Wissenschaftler der Nanjing Agricultural University und der Universit\u00e4t von Toledo an dem Projekt beteiligt.<\/p>\n

Publikation:<\/h3>\n

Q. Wan, J. M. Parks, B. L. Hanson, S. Z. Fisher, A. Ostermann, T. E. Schrader, D. E. Graham, L. Coates, P. Langan, and A. Kovalevsky; Direct determination of protonation states and visualization of hydrogen bonding in a glycoside hydrolase with neutron crystallography, PNAS 112, 12384 (2015) \u2013 DOI: 10.1073\/pnas.150498611 <\/a><\/p>\n

Kontakt:<\/h3>\n

Dr. Andreas Ostermann
\nTechnische Universit\u00e4t M\u00fcnchen
\nForschungs-Neutronenquelle Heinz Maier-Leibnitz
\nLichtenbergstr. 1, 85747 Garching, Germany
\nTel.: +49 89 289 14702<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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