Wof\u00fcr Menschen Jahrzehnte der Forschung brauchen, das betreiben kleine Enzyme vermutlich schon seit Jahrmilliarden. Das von Chemikern entwickelte Haber-Bosch-Verfahren verbindet elementaren Luftstickstoff mit Wasserstoff zu Ammoniak, der als D\u00fcngemittel in der Landwirtschaft verwendet wird. Kn\u00f6llchenbakterien leben in Symbiose mit Leguminosen und beherrschen diese Synthese dank des Enzyms Nitrogenase schon l\u00e4ngst. Wie die Nitrogenase diese energieaufwendige Leistung vollbringt und warum sie manchmal auch andere Stoffe mit erstaunlichem Ergebnis umsetzt, das besch\u00e4ftigt Prof. Dr. Oliver Einsle vom Institut f\u00fcr Biochemie der Universit\u00e4t Freiburg. Er kl\u00e4rte einen Mechanismus auf, der es dem Enzym erlaubt, giftiges Kohlenmonoxid in Kohlenwasserstoffe umzuwandeln. W\u00fcrden Nutzpflanzen eigene Nitrogenasen herstellen, k\u00f6nnten neben D\u00fcngerproblemen noch so manche andere vielleicht gel\u00f6st werden.<\/p>\n
Stickstoff ist f\u00fcr alle Biosynthesen organischer Molek\u00fcle wie Proteine, DNA und viele Zucker essenziell. Pflanzen k\u00f6nnen den sehr stabilen molekularen Stickstoff aus der Luft nicht nutzen, da seine Dreifachbindung nur mit hohem Energieaufwand geknackt werden kann. So sind fast alle Pflanzen auf die Zufuhr reaktiver Stickstoffverbindungen (Nitrat oder Ammonium) \u00fcber die Wurzeln angewiesen, die sie dann in ihre Aminos\u00e4uren einbauen. \u201eMenschen k\u00f6nnen biochemisch noch weniger\u201c, sagt Prof. Dr. Oliver Einsle vom Institut f\u00fcr Biochemie der Universit\u00e4t Freiburg, \u201ewir m\u00fcssen die Pflanzen essen, um an den Stickstoff zu kommen.\u201c<\/p>\n
Er und sein Team arbeiten mit einem Enzym, das darauf spezialisiert ist, molekularen Stickstoff aus der Luft zu fixieren und in reduzierte Verbindungen umzusetzen. Diese Nitrogenase ist ein bakterielles und extrem sauerstoffempfindliches Protein. Daher kann sie nur arbeiten, wenn sie durch die Bakterienzelle zuverl\u00e4ssig vor Sauerstoffkontakt gesch\u00fctzt wird. Manche Bakterienarten sind daher auch nur in Symbiose zur Stickstofffixierung f\u00e4hig. (Anm. d. Red.: In der Symbiose von Pflanzenzelle und Bakterium bildet die Pflanzenzelle Legh\u00e4moglobin und h\u00e4lt so den Sauerstoff-Partialdruck unter einem f\u00fcr die Nitrogenase sch\u00e4dlichen Wert.<\/em>)<\/p>\n Einsle m\u00f6chte verstehen, wie die Nitrogenase funktioniert. Noch immer ist unbekannt, wo und wie Stickstoff im Inneren des Enzyms gebunden und umgewandelt wird. Was man wei\u00df: Nitrogenasen bestehen aus zwei Teilen, dem Eisenprotein au\u00dfen und dem Molybd\u00e4n-Eisen-Protein, das im Inneren das Metallzentrum inklusive den einzigartigen Eisen-Molybd\u00e4n-Cofaktor (FeMoCo) tr\u00e4gt. Wo genau in diesem Zentrum der Stickstoff bindet, ist schwierig herauszufinden. \u201eSobald ein Stickstoffmolek\u00fcl bindet, l\u00e4uft die Reaktion schon ab\u201c, erkl\u00e4rt Einsle, \u201ewir haben noch keine Technik gefunden, mit der wir diesen Zustand festhalten k\u00f6nnen.\u201c<\/p>\n Zudem ist der Prozess sehr aufwendig, weil sich der gesamte Enzymkomplex f\u00fcr die Reaktion mehrmals neu aufbauen muss. \u201eDas l\u00e4sst sich in Kristallen nicht statisch darstellen, weil sich hier Proteine gegeneinander bewegen m\u00fcssen\u201c, so der Biochemiker. In der R\u00f6ntgenkristallographie sieht man, dass der Zustand des symmetrischen Metallzentrums mit Kohlenstoff in der Mitte und einem Molybd\u00e4n-Atom in der Umgebung au\u00dferordentlich stabil ist. Damit irgendwo ein Stickstoff binden kann, m\u00fcssen erst ein Ligand entfernt und eine Bindestelle freigelegt werden.<\/p>\n Um die Funktionsweise der Nitrogenase besser zu durchleuchten, k\u00fchlten Einsle und seine Kollegen die Kristalle herunter, um chemische Prozesse zu verlangsamen, und inhibierten das Metallzentrum mit giftigen Substanzen. Irgendwann hatten sie Erfolg. \u201eWir mussten einen ziemlich fiesen Trick anwenden\u201c, er\u00f6ffnet Einsle, \u201ewir haben dem Enzym alles gegeben, was es zum Arbeiten braucht und es dann mit Kohlenmonoxid vergiftet.\u201c Kohlenmonoxid ist eigentlich ein Inhibitor, der das Enzym an einer Stelle blockiert, sodass Stickstoff nicht mehr binden kann. Vor ein paar Jahren stellte sich heraus, dass der Hemmstoff mit sehr geringer Rate auch im Enzym umgesetzt wird – das Ergebnis: Kohlenwasserstoffe. Hier ist die Reaktion jedoch so langsam, dass Einsle und sein Team das Kohlenmonoxid noch gebunden sehen k\u00f6nnen, bevor es umgewandelt wird. Allerdings findet die Bindung an einem Ort statt, mit dem niemand gerechnet hatte.<\/p>\n Klar war, dass eine Bindung aufgebrochen werden musste, damit ein neues Molek\u00fcl Platz hat. Statt aber den zentralen Kohlenstoff zu verdr\u00e4ngen, verschwand ein anderes Atom aus dem Wirkungsbereich des FeMo-Cofaktors. \u201eV\u00f6llig unerwartet war, dass dieses Metallzentrum, das wir als stabil angesehen hatten, so eine Flexibilit\u00e4t besitzt, dass das Enzym w\u00e4hrend der Reaktion ein Schwefelatom rausnehmen und woanders einbauen kann\u201c, staunt Einsle. \u201eSolche chemischen Umlagerungen hat man bisher nie in biologischen Systemen beobachtet.\u201c Das Kohlenmonoxid sitzt dann zwischen zwei Eisenatomen und das ist chemisch sehr vern\u00fcnftig, \u201edenn Kohlenmonoxid und Metalle m\u00f6gen sich.\u201c Ist die Reaktion vorbei, verschwindet Kohlenmonoxid, und der Schwefel geht zur\u00fcck an seinen Platz – laut Einsle ein Riesenaufwand. \u201eEin Atom aus so einem komplizierten Gebilde herausnehmen, etwas anderes reinsetzen und das alles nachher wieder zur\u00fccktauschen\u201c, erkl\u00e4rt der Wissenschaftler, \u201edas ist im Labor unm\u00f6glich.\u201c<\/p>\n Ob nun bei der Reaktion mit elementarem Stickstoff das Gleiche passiert, bleibt erst mal ungewiss. In jedem Fall ist die Nitrogenase f\u00e4hig, auch andere Substanzen umzusetzen, die eine Dreifachbindung aufweisen. Einsle geht davon aus, dass je nach Molek\u00fcl unterschiedliche Mechanismen im Enzym ablaufen. \u201eDas Spannende beim Kohlenmonoxid ist nat\u00fcrlich, dass hier Kohlenwasserstoffe gebildet werden\u201c, sagt er. Allerdings ist die Ausbeute sehr klein. Wollte man das entstehende Buten oder Propen biotechnologisch etwa f\u00fcr Treibstoffe nutzen, m\u00fcsste das Verfahren noch optimiert werden.<\/p>\n Aber die Tatsache, dass die Nitrogenase aus dem Kohlenmonoxid-Molek\u00fcl nicht das einfache Methan herstellt, sondern schwierige lange Kohlenstoffketten, bringt Einsle ein weiteres Mal zum Staunen. Er ist dabei, den genauen Mechanismus nun herauszufinden und verr\u00e4t schon jetzt: \u201eDie Nitrogenase arbeitet \u00e4hnlich wie ein Ribosom, das Ketten aus Aminos\u00e4uren zu einem Protein zusammenbaut.\u201c Das Kn\u00fcpfen der Kohlenstoffbindungen ist in der synthetischen Chemie wiederum sehr schwierig, und wenn das Enzym auch nicht daf\u00fcr optimiert ist, so ist es doch dazu in der Lage. Interessant ist, dass Bakterien der Gattung Azotobacter, mit denen Einsle arbeitet, je nach verf\u00fcgbarem Substrat verschiedene Nitrogenasen mit unterschiedlichen F\u00e4higkeiten herstellen k\u00f6nnen. Lieber nehmen die Nitrogenasen ein Molybd\u00e4n-Atom ins Metallzentrum, aber durchaus auch mal Vanadium. Das vanadiumhaltige Enzym setzt besser Kohlenmonoxid zu Kohlenwasserstoffen um, die Molybd\u00e4nvariante kann die Stickstofffixierung besser durchf\u00fchren.<\/p>\n Was hilft uns dieses Wissen? Die Haber-Bosch-Synthese zur D\u00fcngemittelproduktion weiter zu verbessern, ist nicht das Ziel, denn diese ist schon durchoptimiert. Auch unsere Treibstoffe m\u00fcssen nicht veredelt werden. Einsle hat eher nat\u00fcrliche Zusammenh\u00e4nge im Blick. Industriell interessant w\u00e4re die Kohlenmonoxid-Fixierung, mit der man den Treibhauseffekt abschw\u00e4chen k\u00f6nnte. \u201eVielleicht k\u00f6nnen bessere Katalysatoren helfen, den Kohlenstoffkreislauf in der Natur zu schlie\u00dfen, der aus dem Gleichgewicht geraten ist\u201c, so Einsle, \u201ewenn wir den Organismen zudem beibringen, als Abfallprodukt Brennstoffe herzustellen, w\u00e4re das nat\u00fcrlich ideal.\u201c<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":" Wof\u00fcr Menschen Jahrzehnte der Forschung brauchen, das betreiben kleine Enzyme vermutlich schon seit Jahrmilliarden. 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Hemmung f\u00f6rdert Mechanismus zutage<\/h3>\n
Kohlenwasserstoffe und geschlossene Kreisl\u00e4ufe<\/h3>\n