{"id":24616,"date":"2015-02-26T03:09:13","date_gmt":"2015-02-26T02:09:13","guid":{"rendered":"https:\/\/rss.nova-institut.net\/public.php?url=http%3A%2F%2Fwww.innovations-report.de%2Fhtml%2Fberichte%2Fmaterialwissenschaften%2Fspinnen-wie-die-spinne-biotech-spinnenseide-gleicht-dem-natuerlichen-vorbild.html"},"modified":"2015-02-25T16:43:50","modified_gmt":"2015-02-25T15:43:50","slug":"spinnen-wie-die-spinne","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/spinnen-wie-die-spinne\/","title":{"rendered":"Spinnen wie die Spinne"},"content":{"rendered":"

Ein Forschungsteam der Universit\u00e4t Bayreuth hat den Prozess der Seidenherstellung in der Spinne erstmals entschl\u00fcsselt und auch im Detail erfolgreich nachgeahmt. Die auf diese Weise hergestellte biomimetische Spinnenseide zeigt die gleiche Belastbarkeit wie nat\u00fcrliche Spinnenseide.<\/strong><\/p>\n

Spinnenseide ist ein technologisch hochinteressantes Material, weil sie Festigkeit und Elastizit\u00e4t in einzigartiger Weise verbindet. Sie ist daher st\u00e4rker belastbar als alle anderen in der Natur vorkommenden oder vom Menschen produzierten Fasern. Einem Forschungsteam an der Universit\u00e4t Bayreuth um Prof. Dr. Thomas Scheibel ist es jetzt erstmals gelungen, den Prozess der Seidenherstellung in der Spinne vollst\u00e4ndig zu entschl\u00fcsseln und dabei die Gr\u00fcnde aufzukl\u00e4ren, weshalb Spinnenseide so au\u00dferordentlich belastbar ist. Aufbauend auf diesen Einsichten in das \u201aKnow-how\u2018 der Spinne haben die Wissenschaftler aus biotechnologisch hergestellten Spinnenseidenproteinen Fasern entwickelt, die genauso belastbar sind wie das nat\u00fcrliche Vorbild. In der Online-Ausgabe der Zeitschrift \u201eAdvanced Materials<\/a>\u201c stellen sie ihre Forschungsergebnisse vor.<\/p>\n

Biomimetik in den Bayreuther Laboratorien<\/h3>\n

Dem Forschungsteam am Lehrstuhl f\u00fcr Biomaterialien der Universit\u00e4t Bayreuth ist es gelungen, die in der Spinne ablaufenden Prozesse nicht nur zu entschl\u00fcsseln, sondern auch in fast allen Schritten nachzuahmen. \u201eDas Ergebnis hat uns selbst \u00fcberrascht\u201c, berichtet Prof. Scheibel. \u201eDenn die auf diesem Weg hergestellte biomimetische Seide besitzt tats\u00e4chlich eine mechanische Belastbarkeit wie nat\u00fcrliche Spinnenseide. Damit stehen die T\u00fcren jetzt weit offen f\u00fcr das Erkunden von Anwendungsm\u00f6glichkeiten, wie etwa in der Textilindustrie oder der Medizintechnik.\u201c<\/p>\n

\"Spinnenseide\"
Spinnennetz aus biotechnologisch hergestellten Spinnenseidenproteinen.<\/figcaption><\/figure>\n

Grundstrukturen der Spinnenseidenproteine<\/h3>\n

Jede Faser aus Spinnenseide enth\u00e4lt Millionen von Proteinen, die auf einzigartige Weise miteinander vernetzt sind. Jedes Protein besteht dabei aus drei Teilen, aus sogenannten Dom\u00e4nen: Eine lange Kette von kurzen, sich hundertfach wiederholenden Aminos\u00e4uresequenzen bildet die gro\u00dfe Kerndom\u00e4ne. An ihrem einen Ende befindet sich eine Molek\u00fclgruppe, die eine freie Aminogruppe enth\u00e4lt und deshalb \u201eN-terminale Dom\u00e4ne\u201c hei\u00dft; am anderen Ende der Kette h\u00e4ngt eine Molek\u00fclgruppe, die wegen ihrer Carboxy-Gruppe (COOH) als \u201eC-terminale Dom\u00e4ne\u201c bezeichnet wird.<\/p>\n

\u201eDie herausragenden Eigenschaften der Spinnenseide resultieren aus dem Zusammenspiel dieser drei Proteindom\u00e4nen\u201c, erl\u00e4utert Prof. Scheibel. \u201eDabei h\u00e4ngen die Festigkeit, Elastizit\u00e4t und weitere mechanische Eigenschaften einer Seidenfaser entscheidend davon ab, aus welchen Aminos\u00e4uren sich die Kerndom\u00e4ne zusammensetzt. In dieser Hinsicht gibt es gro\u00dfe Unterschiede von Seidenart zu Seidenart und von Spinne zu Spinne. Die C- und die N-terminale Dom\u00e4ne sind hingegen bei allen Spinnen ann\u00e4hernd gleich. Sie \u00fcbernehmen wichtige Steuerungsfunktionen, wenn es darum geht, die einzelnen Spinnenseidenmolek\u00fcle in eine rei\u00dffeste Seidenfaser zu verarbeiten. Die Bedeutung dieser beiden Steuerdom\u00e4nen ist in fr\u00fcheren Forschungsarbeiten h\u00e4ufig untersch\u00e4tzt worden.\u201c<\/p>\n

Von der kugelf\u00f6rmigen Mizelle bis zur fertigen Seidenfaser<\/h3>\n

Um Spinnenseidenfasern zu erhalten, die sich durch mechanische Eigenschaften wie in der Natur auszeichnen, muss sich der Herstellungs- und Verarbeitungsprozess weitgehend ander Spinne orientieren. In der Spinne finden sich die einzelnen, im Dr\u00fcsengewebe entstandenen Proteine im Spinndr\u00fcsensack zusammen. Hier bilden sie \u2013 wie die Bayreuther Wissenschaftler herausgefunden haben \u2013 kugelf\u00f6rmige Strukturen (Mizellen), die Eigenschaften von Fl\u00fcssigkristallen aufweisen. Die Kerndom\u00e4nen der Seidenproteine sind im Inneren der Mizelle platziert, ihre Enddom\u00e4nen befinden sich hingegen an der Mizellenoberfl\u00e4che. Dabei sind die C-terminalen Dom\u00e4nen paarweise verkn\u00fcpft, w\u00e4hrend die N-terminalen Dom\u00e4nen lose Enden bilden.<\/p>\n

\u201eDiese kugelf\u00f6rmige Anordnung der Seidenprotein-Paare ist eine extrem stabile Speicherform, die eine ungewollte Faserbildung komplett unterdr\u00fcckt\u201c, erkl\u00e4rt Prof. Scheibel. \u201eSie hat zugleich den Vorteil, dass sie die Seidenproteine so vororientiert, dass sie f\u00fcr eine rasche Faserproduktion zur Verf\u00fcgung stehen.\u201c Denn sobald die Spinne eine Faser ben\u00f6tigt, dr\u00fcckt sie die Spinnl\u00f6sung aus dem Dr\u00fcsensack in den Spinnkanal. Hier werden st\u00f6rende Wassermolek\u00fcle, die sich noch an den Oberfl\u00e4chen der Seidenproteine befinden, entfernt. Zugleich sinkt der pH-Wert, so dass die bisher losen N-terminalen Dom\u00e4nen der Seidenprotein-Paare ihre Struktur schalterartig \u00e4ndern und sich mit anderen N-terminalen Dom\u00e4nen verklammern. Durch die im Spinnkanal vorherrschenden Scherverh\u00e4ltnisse erhalten die vernetzten Seidenproteine ihre endg\u00fcltige Ausrichtung als Fasern. Die Spinne kann die Fasern dann aus dem Spinnkanal herausziehen, indem sie beispielsweise ihre Hinterbeine zuhilfe nimmt.<\/p>\n

Forschungsf\u00f6rderung<\/h3>\n

Die in \u201eAdvanced Materials\u201c ver\u00f6ffentlichten Forschungsarbeiten wurden von der Deutschen Forschungsgemeinschaft, insbesondere im Rahmen des an der Universit\u00e4t Bayreuth angesiedelten Sonderforschungsbereichs \u201eFrom particulate nanosystems to mesotechnology\u201c, sowie von der Technologie Allianz Oberfranken (TAO) gef\u00f6rdert. TAO ist ein Verbund der Universit\u00e4ten Bayreuth und Bamberg sowie der Hochschulen f\u00fcr angewandte Wissenschaften Coburg und Hof. Die Partner kooperieren in den Bereichen \u201eEnergie\u201c, \u201eMobilit\u00e4t\u201c und \u201eGesundheit\u201c, die durch die Querschnittsthemen \u201eMensch und Technik\u201c, \u201eWerkstoffe\u201c und \u201eIT\/Sensorik\u201c miteinander verbunden sind.<\/p>\n

Ver\u00f6ffentlichung<\/h3>\n

Aniela \u00a0Heidebrecht, Lukas Eisoldt, Johannes Diehl, Andreas Schmidt, Martha Geffers, Gregor Lang, and Thomas Scheibel, Biomimetic Fibers Made of Rekombinant Spidrions with the same Toughness as Natural Spider Silk, in: Advanced Materials (2015), DOI: 10.1002\/adma.201404234<\/a><\/p>\n

 <\/p>\n

Kontakt<\/h3>\n

Prof. Dr. Thomas Scheibel
\nUniversit\u00e4t Bayreuth
\nLehrstuhl f\u00fcr Biomaterialien
\nD-95440 Bayreuth
\nTel.: +49 (0)921 \/ 55-7360
\nE-Mail: thomas.scheibel@uni-bayreuth.de<\/a><\/p>\n

 <\/p>\n

Anhang: Das Strukturgeheimnis der Spinnenseide<\/h3>\n

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\"Grafik<\/p>\n

Das Bayreuther Forschungsteam hat entdeckt, dass die au\u00dferordentliche Festigkeit und Elastizit\u00e4t der Spinnenseide auf dem Aufbau der Seidenproteine und ihrer ungew\u00f6hnlichen Vernetzung beruht. Diese Vernetzung beginnt, indem sich jeweils zwei Proteine parallel nebeneinander legen und \u00fcber ihre C-terminalen Dom\u00e4nen aneinander klammern. Diese Klammer wird durch eine zus\u00e4tzliche chemische Bindung verst\u00e4rkt. So entstehen sogenannte Dimere: Paare von Seidenproteinen, die an ihrem einen Ende gleichsam zusammengebunden sind. Die N-terminalen Dom\u00e4nen bleiben dagegen zun\u00e4chst partnerlos. In genau diesem \u201ahalbvernetzten\u2018 Zustand befinden sich die Proteine in der Mizelle.<\/p>\n

Im Spinnkanal wird die Vernetzung dann vervollst\u00e4ndigt. Hier \u00e4ndern die N-terminalen Dom\u00e4nen ihre Struktur, sobald der pH-Wert sinkt. Dann finden auch sie einen Partner. Allerdings passen die N-terminalen Dom\u00e4nen in den bereits parallel verkn\u00fcpften Proteine nicht zusammen. Zwei N-terminale Dom\u00e4nen verklammern sich nur miteinander, wenn sie antiparallel angeordnet sind; nur in diesem Fall k\u00f6nnen ihre Strukturen \u2013 \u00e4hnlich wie Yin und Yang \u2013 ineinandergreifen. Daher m\u00fcssen die N-terminalen Dom\u00e4nen der Dimere sozusagen fremdgehen und sich mit einer N-terminalen Dom\u00e4ne aus einem anderen Paar verklammern. Die nun ineinander greifenden Dom\u00e4nen sind anders als die C-terminalen Dom\u00e4nen nicht chemisch verbunden, sondern nur physikalisch miteinander vernetzt.<\/p>\n

Dieses ungew\u00f6hnliche Vernetzungsprinzip macht aus den einzelnen Seidenproteinen eine Kette aus perfekt angeordneten Molek\u00fclen. Wenn sich diese Kette faltet, k\u00f6nnen die Aminos\u00e4uresequenzen, welche die Kerndom\u00e4nen der einzelnen Proteine bilden, sich punktgenau aneinanderlagern. Dies ist eine wesentliche Voraussetzung f\u00fcr die extreme Belastbarkeit der nat\u00fcrlichen Spinnenseidenfasern, die nun \u2013 dem \u201aKnow-how\u2018 der Spinne folgend \u2013 in Bayreuth erfolgreich nachgebaut wurde.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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