{"id":23830,"date":"2014-12-18T03:05:50","date_gmt":"2014-12-18T02:05:50","guid":{"rendered":"http:\/\/www.innovations-report.de\/html\/berichte\/materialwissenschaften\/spinnenseide-rasante-fadenbildung.html"},"modified":"2014-12-17T10:20:55","modified_gmt":"2014-12-17T09:20:55","slug":"spinnenseide-rasante-fadenbildung","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/spinnenseide-rasante-fadenbildung\/","title":{"rendered":"Spinnenseide: Rasante Fadenbildung"},"content":{"rendered":"

Viele Materialforscher sind begeistert von Spinnenf\u00e4den: Dieses Naturprodukt ist so leicht und gleichzeitig derart rei\u00dffest und dehnbar wie kein anderes Material. W\u00fcrzburger Forscher haben jetzt ein weiteres Geheimnis seiner Entstehung gel\u00fcftet.<\/b>\u00a0<\/span><\/p>\n

\"Dieses
Dieses Spinnenseidenprotein wechselt seine Form zwischen orange- und cyan-farbiger Struktur innerhalb von Bruchteilen einer tausendstel Sekunde. Die Stelle, an der eine Sonde zur Sichtbarmachung der Bewegung eingebracht wurde, ist blau und rot markiert. (Bild: Hannes Neuweiler)<\/figcaption><\/figure>\n

Neuartige Textilfasern, innovative Materialien f\u00fcr den Fahrzeugbau oder f\u00fcr die Medizintechnik: K\u00f6nnte der Mensch Spinnenf\u00e4den von derselben Qualit\u00e4t produzieren wie die achtbeinigen Krabbeltiere, w\u00fcrde das viele Anwendungsm\u00f6glichkeiten er\u00f6ffnen. Rein technisch funktioniert die Herstellung von Spinnenseide zwar schon ziemlich gut, aber die herausragenden mechanischen Eigenschaften des nat\u00fcrlichen Vorbilds werden damit bisher noch nicht erreicht. \u201eDas liegt vor allem daran, dass wir den biochemischen Mechanismus, \u00fcber den die F\u00e4den in der Spinne entstehen, immer noch nicht genau verstehen\u201c, sagt Hannes Neuweiler vom Biozentrum der Universit\u00e4t W\u00fcrzburg. Wenn man diesen Mechanismus vereinfacht beschreibt, klingt die Sache unkompliziert: Im K\u00f6rper der Tiere verbinden sich viele einzelne Proteine (Spidroine) zu langen Ketten, die wiederum chemisch miteinander \u201everklebt\u201c werden \u2013 fertig ist der Seidenfaden.<\/p>\n

Rasante Vorg\u00e4nge sind zu analysieren<\/h3>\n

Der Prozess der Kettenbildung l\u00e4uft in der Spinne allerdings rasend schnell ab: Beim Abseilen zum Beispiel ziehen die Tiere die Seidenf\u00e4den mit einer Geschwindigkeit von bis zu einem Meter pro Sekunde aus ihrem K\u00f6rper heraus. Genau darin liegt eine Herausforderung f\u00fcr die Wissenschaft: Es ist nicht einfach, diesen rasanten Vorgang auf Ebene der Molek\u00fcle genau zu analysieren. Dank einer ausgefeilten Mikroskopie-Technik haben Hannes Neuweiler, Julia Ries und Simone Schwarze jetzt neue Einblicke in die Bildung von Spinnenf\u00e4den gewonnen. Die W\u00fcrzburger Biotechnologen betrachteten an den einzelnen Proteinen einen speziellen Abschnitt, das so genannte amino-terminale Ende. Dieser Bereich ist eine strukturierte Dom\u00e4ne, deren Form sich ver\u00e4ndert, sobald sich die Spidroine zu langen Ketten verbinden.<\/p>\n

Proteinbewegung in hoher Aufl\u00f6sung sichtbar<\/h3>\n

Dem Forschungsteam ist es gelungen, die ultraschnelle Dynamik dieses Proteinabschnitts mit hoher Aufl\u00f6sung sichtbar zu machen. Dabei zeigte sich: Der Abschnitt ver\u00e4ndert seine Gestalt extrem schnell, in Bruchteilen einer tausendstel Sekunde \u2013 und zwar schon dann, wenn die Proteine noch einzeln vorliegen. Bisher war die Wissenschaft der Meinung, dass diese Gestalt\u00e4nderung erst sp\u00e4ter abl\u00e4uft, direkt beim Prozess der Kettenbildung. Das Ergebnis haben die W\u00fcrzburger Forscher im \u201eJournal of the American Chemical Society\u201c ver\u00f6ffentlicht. \u201eDie Resultate stehen im Einklang mit einem Paradigmenwechsel im grundlegenden Verst\u00e4ndnis von Proteinwechselwirkungen, der zurzeit jedoch kontrovers diskutiert wird\u201c, sagt Neuweiler. Demzufolge ist in der Sequenz eines Proteins nicht nur der Code f\u00fcr seine Struktur, sondern auch der f\u00fcr die Form des Bindungspartners hinterlegt.<\/p>\n

Ausweitung der Analysen<\/h3>\n

Im W\u00fcrzburger Labor werden die Untersuchungen jetzt auf Proteindom\u00e4nen von anderen Spinnenarten und Spinndr\u00fcsen ausgeweitet. Ziel ist es herauszufinden, ob die ultraschnelle Dynamik in der Evolution von Spinnenseidenproteinen unver\u00e4ndert auftritt oder ob sie sich den Funktionseigenschaften des jeweiligen Seidenfadens anpasst. Microsecond Folding and Domain Motions of a Spider Silk Protein Structural Switch, Julia Ries, Simone Schwarze, Christopher M. Johnson, and Hannes Neuweiler, Journal of the American Chemical Society, online publiziert am 10. November 2014, DOI: 10.1021\/ja508760a<\/i> Kontakt<\/b> Dr. Hannes Neuweiler, Lehrstuhl f\u00fcr Biotechnologie und Biophysik, Biozentrum der Universit\u00e4t W\u00fcrzburg, T (0931) 31-83872,\u00a0hannes.neuweiler@uni-wuerzburg.de<\/a> Zur Homepage von Neuweilers Forschungsgruppe<\/a><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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