Muscheln k\u00f6nnen es, wir konnten es bisher noch nicht: Kleben unter Wasser. Ein Team aus koreanischen, indischen und kanadischen Forschern stellt in der Zeitschrift Angewandte Chemie nun eine neue Methode vor, mit deren Hilfe sich die klebenden Muschelproteine gut nachbauen lassen. Schl\u00fcssel zum Erfolg war die \u201eT\u00e4uschung\u201c eines bakteriellen Enzyms, das den Einbau der f\u00fcr die Klebewirkung ausschlaggebenden Aminos\u00e4ure DOPA nun m\u00f6glich macht.<\/p>\n
Das Kleben feuchter Oberfl\u00e4chen oder gar unter Wasser ist noch immer eine gro\u00dfe Herausforderung. Muscheln dagegen beherrschen diese \u00dcbung aus dem Effeff: Ob Metall-Schiffsrumpf, ob Holzpfosten, ob Stein, ob Kunststoff-Boje \u2013 Muscheln kleben so gut wie \u00fcberall bombenfest. Wie n\u00fctzlich w\u00e4re es, wenn uns das auch gel\u00e4nge. So lie\u00dfen sich z. B. Leckagen in Unterwasser-Pipelines einfach abdichten oder Wunden nach einer Operation verschlie\u00dfen.<\/p>\n
Aus Muscheln l\u00e4sst sich der Alleskleber f\u00fcr Feuchtes leider nicht in ausreichender Menge isolieren. Eine biotechnologische Herstellung der klebenden Muschelproteine in Bakterienkulturen gelang bisher ebenso wenig. Hauptproblem war, dass sich eine f\u00fcr die Klebewirkung ganz wichtige, in hoher Menge im Muschelkleber enthaltene Aminos\u00e4ure nicht einbauen lie\u00df: Dihydroxyphenylalanin (DOPA), eine modifizierte Form der Aminos\u00e4ure Tyrosin. Muscheln wandeln Tyrosingruppen in ihren Klebeproteinen einfach in DOPA um \u2013 Bakterien sind dazu nicht in der Lage.<\/p>\n
DOPA kommt jedoch eine Schl\u00fcsselrolle zu, denn sie vernetzt den Kleber, kann fest an anorganische Oxide im Gestein binden und bildet Wasserstoffbr\u00fcckenbindungen zu diversen Materialien. Unter Bindung mehrwertiger Metallionen des Meerwassers, z.B. Eisenionen, verleiht sie dem Muschelkleber selbstheilende Eigenschaften.<\/p>\n
Forscher der koreanischen Forschungseinrichtungen Pohang University of Science and Technology (POSTECH) und der Chungnam National University in Korea, des Central Leather Research Institute in Indien sowie der University of Alberta (Kanada) haben es nun geschafft, Bakterienkulturen doch dazu zu bringen, DOPA einzubauen, indem sie ein Enzym \u201e\u00fcberlisteten\u201c.<\/p>\n
Das Team um Hyung Joon Cha versuchte eine andere Methode, um DOPA einzubauen: Anstatt Tyrosin nach der Proteinsynthese in DOPA umzuwandeln, probierten sie, DOPA stattdessen w\u00e4hrend der Proteinsynthese direkt einbauen zu lassen. Bei der Proteinsynthese beladen aminos\u00e4urespezifische Enzyme ebenso aminos\u00e4urespezifische Transfermolek\u00fcle (tRNAs) mit der entsprechenden Aminos\u00e4ure. Die tRNA erkennt den genetischen Code f\u00fcr seine Aminos\u00e4ure und liefert diese an, sodass sie in die wachsende Protein-Kette eingebaut werden kann. Der bakterielle Beladungsspezialist f\u00fcr Tyrosin nimmt die Dinge aber nicht ganz so genau: Ist kein Tyrosin vorhanden, akzeptiert er auch DOPA. Die Wissenschaftler entfernten also Tyrosin aus dem Kulturmedium und f\u00fcgten DOPA zu.<\/p>\n
So erhielten sie ein Protein mit hoher DOPA-Konzentration, das eine Haftung an verschiedenen Oberfl\u00e4chen im Trockenen und unter Wasser zeigte, die der nat\u00fcrlicher Muschelkleber nahekommt.<\/p>\n
Originalver\u00f6ffentlichung:<\/p>\n
Byeongseon Yang et al.; In Vivo Residue-Specific Dopa-Incorporated Engineered Mussel Bioglue with Enhanced Adhesion and Water Resistance; Angewandte Chemie; Article first published online: 1 SEP 2014<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
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