{"id":19411,"date":"2014-03-03T02:05:46","date_gmt":"2014-03-03T00:05:46","guid":{"rendered":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/?p=19411"},"modified":"2014-02-28T13:18:41","modified_gmt":"2014-02-28T11:18:41","slug":"biomaterialien-mit-steuerbarer-elastizitat","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/biomaterialien-mit-steuerbarer-elastizitat\/","title":{"rendered":"Biomaterialien mit steuerbarer Elastizit\u00e4t"},"content":{"rendered":"
\"Miesmuschel-und-Stein\"
Miesmuschel auf einem Stein. Mit ihren Byssusf\u00e4den kann sie sich an festen Gegenst\u00e4nden in der Brandung festsetzen.<\/figcaption><\/figure>\n

\u00dcber einen ungew\u00f6hnlichen Forschungserfolg berichtet eine Forschungsgruppe der Universit\u00e4t Bayreuth in der aktuellen Ausgabe von \u201eNature Communications\u201c: Erstmals ist es gelungen, die Struktur und die Funktion eines Proteins aufzukl\u00e4ren, das in den F\u00e4den von Miesmuscheln enthalten ist. Dieses Protein wurde als Ursache daf\u00fcr identifiziert, dass der Faden der Miesmuschel unterschiedliche Grade der Elastizit\u00e4t aufweist und somit die Muschel in der Brandung optimal sch\u00fctzt. Die erfolgreiche Synthese und Analyse des Proteins im Labor er\u00f6ffnet spannende Perspektiven f\u00fcr neuartige Biomaterialien, deren Elastizit\u00e4t sich mit hoher Genauigkeit steuern l\u00e4sst.<\/strong><\/p>\n

Muschelbyssus gilt seit der Antike als ein wertvolles Material, das sich f\u00fcr sehr feine und ungew\u00f6hnlich haltbare Textilien hervorragend eignet. Das Interesse richtete sich dabei insbesondere auf die Edle Steckmuschel (Pinna nobilis<\/em>). Ihre F\u00e4den wurden zu einem Gewebe weiterverarbeitet, das vor allem wegen seines goldenen Schimmers sehr begehrt war. Ein besonders prominentes Beispiel f\u00fcr einen vermutlich auf der Basis von Steckmuschelf\u00e4den gefertigten ist der \u201eSchleier von Mannopello\u201c, der nahe der italienischen Ortschaft Mannopello in der Kirche Santuario del Volto Santo als Reliquie aufbewahrt wird.<\/p>\n

Muschelbyssus bezeichnet den Halteapparat aus d\u00fcnnen beweglichen F\u00e4den, mit denen sich Muscheln an Felsen, Holz oder anderen festen Gegenst\u00e4nden in der Brandung festsetzen. Sie wachsen aus dem Muschelfu\u00df im Inneren der Muscheln und verf\u00fcgen \u00fcber besonders klebende \u201eF\u00fc\u00dfe\u201c, die ein Wegrutschen ins offene Meer verhindern. F\u00fcr die Byssusf\u00e4den der Miesmuschel ist es charakteristisch, dass ihre \u00e4u\u00dferen Enden viel steifer sind als die dem Muschelinneren n\u00e4chstgelegenen, deutlich flexibleren Abschnitte. Dadurch sind die F\u00e4den einerseits hinreichend fest, um den Str\u00f6mungen des Wassers widerstehen zu k\u00f6nnen; andererseits sind sie zum Muschelinneren hin so flexibel, dass die weichen Muskeln der Muschel nicht verletzt werden.<\/p>\n

Unterschiedliche Grade der Elastizit\u00e4t im Muschelfaden
\nEine Bayreuther Forschergruppe identifiziert die Ursache<\/h3>\n

An der Universit\u00e4t Bayreuth hat eine Forschungsgruppe um Prof. Dr. Thomas Scheibel am Lehrstuhl f\u00fcr Biomaterialien und Prof. Dr. Clemens Steegborn am Lehrstuhl f\u00fcr Biochemie einen der Gr\u00fcnde f\u00fcr die unterschiedliche Elastizit\u00e4t in den Muschelf\u00e4den entdeckt. Es war bereits bekannt, dass jeder Byssusfaden einer Miesmuschel mehrere, nebeneinander in L\u00e4ngsrichtung verlaufende Str\u00e4nge \u2013 die sogenannten Fibrillen \u2013 enth\u00e4lt. Die Fibrillen bestehen aus Proteinen, und zwar aus langen Kollagenmolek\u00fclen. In ihren winzigen Zwischenr\u00e4umen und um die Str\u00e4nge herum befinden sich hingegen andere Proteine. Diese bilden eine Matrix, in welche die Fibrillen eingebettet sind. Insofern handelt es sich bei den Muschelf\u00e4den um nat\u00fcrliche Kompositmaterialien, die eine \u00e4hnliche Grundstruktur haben wie moderne Verbundwerkstoffe mit ihren spezifischen, auf die jeweiligen Funktionen hin zugeschnittenen Eigenschaften.<\/p>\n

Wie die Bayreuther Forscher jetzt herausgefunden haben, ist eine allm\u00e4hliche \u00c4nderung der Bestandteile der Proteinmatrix im Verlauf des Muschelfadens f\u00fcr die unterschiedliche Elastizit\u00e4t verantwortlich. Ein Faden enth\u00e4lt in seinem \u00e4u\u00dferen Ende nicht die gleichen Proteine wie in dem flexibleren, dem Muschelinneren n\u00e4hergelegenen \u2013 und deshalb als \u201eproximal\u201c bezeichneten \u2013 Abschnitt. Es gibt sogar ein Protein, das nur im proximalen Abschnitt enthalten ist. Und genau dieses Protein ist die Ursache f\u00fcr die ausgepr\u00e4gtere Flexibilit\u00e4t dieses Fadenabschnitts. Seine Molek\u00fcle sind hier in hoher Zahl als winzige Abstandshalter zwischen den einzelnen Fibrillen angeordnet und bilden so einen wesentlichen Bestandteil der Matrix.<\/p>\n

Erstmalige Aufkl\u00e4rung der Struktur eines Byssus-Proteins:
\nDoppelte Bindung an die Kollagenstr\u00e4nge<\/h3>\n

In den Bayreuther Laboratorien wurde die molekulare Struktur dieses Proteins \u2013 des sogenannten \u201eProtein Thread Matrix Protein 1 (PTMP1)\u201c \u2013 pr\u00e4zise bestimmt. \u201eDamit ist es \u00fcberhaupt zum ersten Mal gelungen, die molekulare Struktur eines Byssus-Proteins aufzukl\u00e4ren\u201c, freut sich Prof. Scheibel. \u201eEs handelt sich um eine Struktur, die wir in dieser Form bei Proteinen bisher noch nicht kannten.\u201c, so Prof. Steegborn. Ein PTMP1-Molek\u00fcl besteht n\u00e4mlich aus drei Teilen: zwei Dom\u00e4nen, die einzeln genommen anderen Proteinen \u00e4hneln, und einem Verbindungsst\u00fcck in der Mitte, das diese Dom\u00e4nen auf einzigartige Weise verkn\u00fcpft. Das Molek\u00fcl fungiert innerhalb des Muschelfadens genau dadurch als Abstandshalter, dass seine beiden Dom\u00e4nen eine passende L\u00e4ngsausrichtung erhalten und an denselben Kollagenstrang binden; vermutlich \u00e4hnlich wie ein Turner mit beiden H\u00e4nden eine Reckstange fest umfasst. Viele PTMP1-Molek\u00fcle, die sich auf diese Weise an die Fibrillen \u201eklammern\u201c, sorgen im proximalen Abschnitt des Muschelfadens f\u00fcr feste Abst\u00e4nde zwischen den Fibrillen. Sie verleihen damit dem Faden eine h\u00f6here Elastizit\u00e4t.<\/p>\n

Elastizit\u00e4t gezielt steuern:
\nSpannende Perspektiven f\u00fcr neue Biomaterialien<\/h3>\n
\"Rasterelektronenmikroskopische
Rasterelektronenmikroskopische Aufnahme des proximalen (a) und distalen (b) Abschnitts eines Byssusfadens der Miesmuschel. Der proximale, dem Muschelinneren n\u00e4her gelegene Abschnitt enth\u00e4lt zahlreiche Molek\u00fcle eines Proteins, die als Abstandshalter zwischen den Fibrillen fungieren und dem Faden eine h\u00f6here Elastizit\u00e4t verleihen.<\/figcaption><\/figure>\n

Die biotechnologische Herstellung der PTMP1-Molek\u00fcle er\u00f6ffnet spannende Perspektiven f\u00fcr die Entwicklung neuartiger Biomaterialien. In der Chirurgie werden bereits heute Implantate eingesetzt, die haupts\u00e4chlich aus Kollagen bestehen. Es w\u00e4re ein entscheidender Vorteil f\u00fcr die Patienten, wenn es m\u00f6glich w\u00e4re, in k\u00fcnstliche Gelenke oder in k\u00fcnstliches Hautgewebe graduelle \u00dcberg\u00e4nge von elastischeren zu festeren Bereichen einzubauen. \u201eUnsere bisherigen Forschungsergebnisse haben gezeigt: Biotechnologisch hergestellte Molek\u00fcle des Byssus-Proteins eignen sich als Abstandshalter, mit denen sich der Elastizit\u00e4tsgrad von Biomaterialien gezielt steuern l\u00e4sst\u201c, erkl\u00e4rt Prof. Scheibel. Und nicht nur f\u00fcr medizinische Anwendungen, sondern beispielsweise auch f\u00fcr technische Textilien k\u00f6nnten sich die Proteine der Muschelf\u00e4den eines Tages als hochinteressante Bausteine erweisen.<\/p>\n

Ver\u00f6ffentlichung:<\/h3>\n

Michael H. Suhre, Melanie Gertz, Clemens Steegborn und Thomas Scheibel,\u00a0Structural and Functional Features of a Collagen Binding Matrix Protein from the Mussel Byssus,
\nNature Communications (2014)
\nDOI: 10.1038\/ncomms4392<\/p>\n

Ansprechpartner:<\/h3>\n

Prof. Dr. Thomas Scheibel
\nUniversit\u00e4t Bayreuth
\nLehrstuhl Biomaterialien
\nFakult\u00e4t f\u00fcr Ingenieurwissenschaften
\nD-95440 Bayreuth
\nTel.: +49 (0)921 \/ 55-7360
\nE-Mail: thomas.scheibel@uni-bayreuth.de<\/a><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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