{"id":18487,"date":"2013-12-13T02:00:48","date_gmt":"2013-12-13T00:00:48","guid":{"rendered":"http:\/\/www.innovations-report.de\/html\/berichte\/biowissenschaften_chemie\/schnappschuss_zentrale_pflanzlichen_immunsystems_223984.html"},"modified":"2013-12-12T15:37:51","modified_gmt":"2013-12-12T13:37:51","slug":"schnappschuss-aus-der-zentrale-des-pflanzlichen-immunsystems","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/schnappschuss-aus-der-zentrale-des-pflanzlichen-immunsystems\/","title":{"rendered":"Schnappschuss aus der Zentrale des pflanzlichen Immunsystems"},"content":{"rendered":"

\"Planzenzellen
Planzenzellen im Kampf gegen mikrobielle Krankheitserreger: Heterodimere Proteinkomplexe aus EDS1 (blau) sowie SAG101… [mehr]
\u00a9 MPI f. Pflanzenz\u00fcchtungsforschung\/Stephan Wagner<\/figcaption><\/figure>Pflanzen werden in ihrer nat\u00fcrlichen Umgebung nur selten krank. Droht eine Infektion, wird schnell \u00fcber die n\u00f6tigen Gegenma\u00dfnahmen entschieden. Die Weichen stellt ein Protein, das zu diesem Zweck Komplexe mit seinen Partnerproteinen bildet. Jane Parker vom Max-Planck-Institut f\u00fcr Pflanzenz\u00fcchtungsforschung in K\u00f6ln und Karsten Niefind vom Institut f\u00fcr Biochemie der Universit\u00e4t K\u00f6ln haben mit ihren Mitarbeitern die dreidimensionale Struktur eines solchen Komplexes ermittelt. Mit diesen Nahaufnahmen wird man die pflanzliche Immunabwehr bald besser verstehen k\u00f6nnen.<\/strong><\/p>\n

Pflanzen setzen sich – wie andere Lebewesen auch – gegen Krankheitserreger zur Wehr. Weil diese Immunreaktionen aber mit erheblichem Stress verbunden sind, entscheiden die infizierten Zellen sehr genau, was tats\u00e4chlich n\u00f6tig ist. Daf\u00fcr verwenden sie mehrere Verteidigungslinien. Jede vom Krankheitserreger eroberte Verteidigungslinie zwingt die infizierten Zellen zu gr\u00f6\u00dferen Anstrengungen bei der Immunabwehr. Am Infektionsort setzen sie auf eine radikale L\u00f6sung und schicken die infizierte Zelle in den programmierten Zelltod, den sie allerdings genau kontrollieren m\u00fcssen. \u00dcber eine \u00c4nderung des genetischen Programms wird der Rest der Pflanze gewarnt, so dass er sich auf einen m\u00f6glichen Angriff vorbereiten kann.<\/p>\n

Eine Verteidigungslinie ist die sogenannte \u201eEffektor getriggerte Immunit\u00e4t\u201c. Bei dieser Stufe erkennen pflanzliche Immunrezeptoren die spezifischen Virulenzfaktoren eines hochangepassten Krankheitserregers. Was danach geschieht, h\u00e4ngt davon ab, welche Komplexe das mobile, im Zellkern und im Zytoplasma vorhandene Protein EDS1 mit seinen Partnerproteinen PAD4 und SAG101 bildet. EDS1 stellt die Weichen bei der Organisation der Immunabwehr, indem es sich mit seinen Partnern zu verschiedenen Zweierkomplexen – sogenannten Heterodimeren – zusammenfindet. Je nach Art des Komplexes variiert die Immunantwort. Strukturell gesehen sind die drei Eiwei\u00dfe \u00e4hnlich. Die Vielfalt entsteht durch die Komplexbildung, die genau abgestimmte Reaktionen m\u00f6glich macht. \u201eWir wollen wissen, wie die Dynamik bei der \u00dcbermittelung der Resistenzsignale funktioniert, wie \u00fcber bestimmte Resistenzleistungen entschieden wird und wie die verschiedenen Stoffwechselwege zur Stressbew\u00e4ltigung miteinander kommunizieren\u201c, sagt Jane Parker \u00fcber ihr Interesse an den drei Proteinen.<\/p>\n

Karsten Niefind und Stephan Wagner von der Universit\u00e4t K\u00f6ln haben zusammen mit Jane Parker und Johannes Stuttmann vom Max-Planck-Institut f\u00fcr Pflanzenz\u00fcchtungsforschung sowie weiteren Kollegen die atomare Struktur des EDS1-SAG101 Komplexes durch R\u00f6ntgenstrukturanalyse ermittelt und aus dieser dreidimensionalen Struktur ein Modell f\u00fcr den EDS1-PAD4 Komplex abgeleitet. Alle drei Eiwei\u00dfe besitzen an ihrem N-terminalen Ende eine Dom\u00e4ne mit einer sogenannten \u03b1\/\u03b2-Hydrolasefaltung. Diese Faltung ist eine der erfolgreichsten Architekturen in der Proteinevolution. Sie kommt in \u00e4hnlicher Form auch in fettspaltenden Lipasen und diversen anderen Enzymen vor. \u201eWir wollten nat\u00fcrlich wissen, ob EDS1 alleine oder im heterodimeren Komplex eine Lipase-Aktivit\u00e4t hat und ob EDS1 diese Lipase-Aktivit\u00e4t f\u00fcr seine Funktionen braucht\u201c, sagt Parker. \u201eDie \u00fcberraschende Antwort der Struktur lautet nein, denn das potenzielle aktive Zentrum wird vollst\u00e4ndig durch eine Art Deckel abgeschirmt. Auch im Reagenzglas konnten wir keinerlei Lipase-Aktivit\u00e4t entdecken.\u201c Mehr noch: Parker und ihre Kollegen haben gezeigt, dass Arabidopsis-Pflanzen, in denen das vermeintliche katalytische Zentrum von EDS1 und PAD4 durch Mutationen zerst\u00f6rt worden ist, trotzdem genauso resistent gegen\u00fcber bestimmten Krankheitserregern sind wie der Wildtyp.<\/p>\n

Wie meistert nun EDS1 seine Aufgabe, wenn nicht \u00fcber die katalytische Aktivit\u00e4t? Hier gibt die R\u00f6ntgenstruktur des EDS1\/SAG101-Komplexes einen wertvollen Fingerzeig. EDS1 besitzt in seiner N-terminalen Dom\u00e4ne eine auff\u00e4llige Ausst\u00fclpung, die sich wie ein Anker in eine passende Mulde von SAG101 legt. Auch PAD4 ist mit dieser Mulde ausgestattet und kann die entsprechende Ausst\u00fclpung von EDS1 beherbergen. Die K\u00f6lner Wissenschaftler haben diese Regionen nun gezielt mutiert und dadurch gezeigt, dass die zentrale Aufgabe der Lipase-\u00e4hnlichen Dom\u00e4ne in der Bereitstellung dieser Kontaktfl\u00e4chen besteht. Erst durch das Zusammengehen von Mulde und Ausst\u00fclpung werden die wichtigen C-terminalen Dom\u00e4nen der beiden Komplexpartner in r\u00e4umliche N\u00e4he gebracht, so dass ein neues funktionelles Modul entstehen kann. Ohne Lipase-\u00e4hnliche Dom\u00e4ne also keine stabilen Komplexe, ohne heterodimerisierte C-terminale Dom\u00e4ne keine Immunantwort!<\/p>\n

Wie es nach der Bildung der Heterodimere in der Zelle weitergeht, wird derzeit intensiv untersucht. Niefind dazu: \u201eDie R\u00f6ntgenstruktur hat uns nicht nur den Mecha\u00adnismus der Heterodimerisierung in der EDS1-Proteinfamilie offenbart. Sie zeigt uns auch markante Oberfl\u00e4chen und Bindungstaschen, die nur in den Dimeren existieren und die der Schl\u00fcssel f\u00fcr ein umfassendes Verst\u00e4ndnis pflanzlicher Pathogenabwehr sein werden.\u201c<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

[Biowissenschaften Chemie] Pflanzen werden in ihrer natürlichen Umgebung nur selten krank. Droht ein…<\/p>\n","protected":false},"author":3,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"closed","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"_seopress_robots_primary_cat":"","nova_meta_subtitle":"","footnotes":""},"categories":[5572],"tags":[],"supplier":[621,6216,1340],"class_list":["post-18487","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-bio-based","supplier-max-planck-gesellschaft","supplier-max-planck-institut-fur-pflanzenzuchtungsforschung","supplier-universitaet-koeln"],"_links":{"self":[{"href":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/18487","targetHints":{"allow":["GET"]}}],"collection":[{"href":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/wp-json\/wp\/v2\/posts"}],"about":[{"href":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/wp-json\/wp\/v2\/types\/post"}],"author":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/wp-json\/wp\/v2\/users\/3"}],"replies":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/wp-json\/wp\/v2\/comments?post=18487"}],"version-history":[{"count":0,"href":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/18487\/revisions"}],"wp:attachment":[{"href":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/wp-json\/wp\/v2\/media?parent=18487"}],"wp:term":[{"taxonomy":"category","embeddable":true,"href":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/wp-json\/wp\/v2\/categories?post=18487"},{"taxonomy":"post_tag","embeddable":true,"href":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/wp-json\/wp\/v2\/tags?post=18487"},{"taxonomy":"supplier","embeddable":true,"href":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/wp-json\/wp\/v2\/supplier?post=18487"}],"curies":[{"name":"wp","href":"https:\/\/api.w.org\/{rel}","templated":true}]}}