{"id":166453,"date":"2025-08-18T07:35:00","date_gmt":"2025-08-18T05:35:00","guid":{"rendered":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/?p=166453"},"modified":"2025-08-18T08:02:46","modified_gmt":"2025-08-18T06:02:46","slug":"optimiertes-enzym-baut-prazise-komplexe-molekule","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/optimiertes-enzym-baut-prazise-komplexe-molekule\/","title":{"rendered":"Optimiertes Enzym baut pr\u00e4zise komplexe Molek\u00fcle"},"content":{"rendered":"\n\n
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\"Chemists
Basler Chemikerinnen und Chemiker haben ein nat\u00fcrliches Enzym so modifiziert, dass eine bestimmte chemische Reaktion mit hoher Pr\u00e4zision und Effizienz durchgef\u00fchrt werden kann. Xiang Zhang \u00a9 Universit\u00e4t Basel<\/figcaption><\/figure><\/div>\n\n\n

Forschende der Universit\u00e4t Basel haben ein nat\u00fcrliches Enzym so ver\u00e4ndert, dass es eine h\u00f6chst anspruchsvolle chemische Reaktion katalysiert. Komplexe Molek\u00fcle f\u00fcr Arzneistoffe und Feinchemikalien k\u00f6nnten dadurch umweltfreundlicher und effizienter hergestellt werden.<\/strong><\/strong><\/p>\n\n\n\n

Katalysatoren geh\u00f6ren zu den wichtigsten Werkzeugen auf dem Weg zu einer nachhaltigeren gr\u00fcnen Chemie. Sie beschleunigen chemische Reaktionen, machen sie effizienter und besser steuerbar. Dadurch k\u00f6nnen bei der Herstellung von verschiedensten Produkten Energie, Abfall und Kosten eingespart werden. Die Suche nach neuen Katalysatoren besch\u00e4ftigt die Chemie durchgehend seit dem 20. Jahrhundert.<\/p>\n\n\n\n

Vielversprechende Methode mit einem Haken<\/h3>\n\n\n\n

In j\u00fcngster Zeit gilt der sogenannte Metallhydrid-Wasserstoffatom-Transfer (MHAT) als vielversprechende katalytische Methode. Mit der MHAT-Reaktion lassen sich effizient komplexe Molek\u00fcle mit bestimmten Funktionen aufbauen. Eine Verbindung aus einem Metall- und einem Wasserstoffatom \u2013 ein sogenanntes Metallhydrid \u2013 \u00fcbertr\u00e4gt dabei ein Wasserstoffatom auf einen Kohlenwasserstoff mit mindestens einer Doppelbindung. Dabei entsteht eine besonders reaktionsfreudige Stelle, die im Folgenden eine Verbindung mit einer Gruppe von Atomen eingeht. Diese funktionelle Gruppe bestimmt die chemischen Eigenschaften des Molek\u00fcls.<\/p>\n\n\n\n

Die MHAT-Reaktion kann ein flaches, zweidimensionales Substrat in ein komplexes Molek\u00fcl mit einer dreidimensionalen Architektur umwandeln. Allerdings ist es schwierig, die pr\u00e4zise dreidimensionale Anordnung der Atome im Molek\u00fcl zu steuern. Denn obwohl zwei Molek\u00fcle aus den gleichen Atomen bestehen, k\u00f6nnen sie sich wie Bild und Spiegelbild verhalten und nicht zur Deckung gebracht werden. Man kann sich die beiden Molek\u00fclvarianten \u2013 sogenannte Enantiomere \u2013 wie linke und rechte H\u00e4nde vorstellen.<\/p>\n\n\n\n

F\u00fcr die pharmazeutische Industrie oder die Herstellung von Feinchemikalien ist die Erzeugung einer bestimmten Konfiguration jedoch zentral. Denn die beiden spiegelbildlichen Molek\u00fcle k\u00f6nnen unterschiedliche biologische Eigenschaften haben. So kann beispielsweise das Spiegelbild eines Arzneistoffs eine komplett andere oder gar toxische Wirkung haben.<\/p>\n\n\n\n

Enzym produziert gew\u00fcnschte Konfiguration<\/h3>\n\n\n\n

Forschenden der Universit\u00e4t Basel ist es nun gelungen, die MHAT-Chemie mit enzymatischer Katalyse zu kombinieren, um gezielt ein gew\u00fcnschtes Enantiomer zu produzieren. F\u00fcr die in der Fachzeitschrift \u00abNature\u00bb publizierte Studie<\/a> macht sich das Team um Prof. Dr. Thomas R. Ward das Schl\u00fcssel-Schloss-Prinzip von nat\u00fcrlichen Enzymen zunutze.<\/p>\n\n\n\n

Jedes Enzym besitzt ein aktives Zentrum \u2013 eine Art Tasche, in die nur eines oder wenige bestimmte Molek\u00fcle hineinpassen wie der Schl\u00fcssel ins Schloss. Die Forschungsgruppe hat ein H\u00e4moprotein \u2013 ein in der Natur weit verbreitetes Enzym \u2013 so umfunktioniert, dass die MHAT-Reaktion im aktiven Zentrum des Enzyms stattfindet. Durch die spezifische Umgebung dieser Enzym-Tasche entsteht in 98 von 100 F\u00e4llen das gew\u00fcnschte Enantiomer, da dessen Spiegelbild nicht in das aktive Zentrum passen w\u00fcrde.<\/p>\n\n\n\n

Diese Reaktion ist mit \u00fcblichen chemischen Werkzeugen \u00e4usserst schwierig zu realisieren. Dank dem Enzym l\u00e4uft sie nicht nur pr\u00e4zise, sondern auch effizient ab. Enzyme haben ihre katalytischen Eigenschaften \u00fcber Millionen von Jahren weiterentwickelt, um Leben mit minimalem Energieaufwand aufrechtzuerhalten. Sie sind f\u00fcr die Chemie dar\u00fcber hinaus aufgrund ihrer Umweltfreundlichkeit interessant. <\/p>\n\n\n\n

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“Bisher war jedoch noch kein Enzym bekannt, das die MHAT-Reaktion durchf\u00fchren kann”, erkl\u00e4rt Erstautor Dr. Xiang Zhang<\/strong>.<\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n\n

Spezifit\u00e4t \u2013 Fluch und Segen zugleich<\/h3>\n\n\n\n

Dieser Durchbruch im Bereich der enzymatischen Katalyse ebnet den Weg f\u00fcr eine umweltfreundlichere und effizientere Produktion einer Vielzahl komplexer chemischer Strukturen \u2013 beispielsweise f\u00fcr die Pharmaindustrie oder f\u00fcr die Herstellung von Naturprodukten. Die richtungsweisende Forschung ist Teil des Nationalen Forschungsschwerpunkts \u00abMolecular Systems Engineering\u00bb, den Thomas Ward leitet.<\/p>\n\n\n\n

Die Spezifit\u00e4t des Enzyms ist jedoch Fluch und Segen zugleich: Denn m\u00f6chten die Forschenden das Enzym auf einen anderen Ausgangsstoff anwenden, m\u00fcssen sie zuerst wieder die Struktur des Enzyms anpassen. Die Forschungsgruppe widmet sich nun dieser Herausforderung und sucht zudem nach einem nachhaltigeren Weg, um das Metallhydrid herzustellen, das f\u00fcr die Reaktion ben\u00f6tigt wird.<\/p>\n\n\n\n

Originalpublikation<\/h3>\n\n\n\n

Xiang Zhang, Dongping Chen, Mar\u00eda \u00c1lvarez, Thomas R. Ward
Repurposing haemoproteins for asymmetric metal-catalysed H atom transfer<\/a>
Nature (2025), doi: 10.1038\/s41586-025-09308-0<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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