{"id":164230,"date":"2025-06-11T07:35:00","date_gmt":"2025-06-11T05:35:00","guid":{"rendered":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/?p=164230"},"modified":"2025-06-10T11:47:23","modified_gmt":"2025-06-10T09:47:23","slug":"wasserstoffproduzierender-und-sauerstoffstabiler-biokatalysator","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/wasserstoffproduzierender-und-sauerstoffstabiler-biokatalysator\/","title":{"rendered":"Wasserstoffproduzierender und sauerstoffstabiler Biokatalysator"},"content":{"rendered":"\n\n\n
\"\n\nDas
Das Bochumer Forschungsteam: Chandan Kumar Das, Lars Sch\u00e4fer, Subhasri Ghosh, Thomas Happe und Jifu Duan (von links). \u00a9 RUB, Marquard<\/figcaption><\/figure>\n\n\n\n

Manche Mikroorganismen produzieren bei Abwesenheit von Luft Wasserstoff. Ma\u00dfgeblich daf\u00fcr ich das Enzym [FeFe]-Hydrogenase. Diesen \u00e4u\u00dferst effizienten Biokatalysator w\u00fcrde man gern in gro\u00dfem Ma\u00dfstab f\u00fcr die Herstellung von gr\u00fcnem Wasserstoff nutzen. Das funktionierte bislang nicht, weil das Enzym durch Sauerstoff schnell zerst\u00f6rt wird. Forschende der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie und des Lehrstuhls f\u00fcr Theoretische Chemie der Ruhr-Universit\u00e4t Bochum haben jedoch einen neuen Typ von sauerstoffstabiler [FeFe]-Hydrogenase isoliert und ihre Tricks f\u00fcr diese Sauerstoffstabilit\u00e4t aufgedeckt. Die Ergebnisse sind im \u201eJournal of American Chemical Society\u201c<\/em> vom 23. April 2025<\/a> ver\u00f6ffentlicht.<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Hitze liebende Bakterien<\/h3>\n\n\n\n

Auf der Suche nach hochstabilen [FeFe]-Hydrogenasen nahm das Team Hitze liebende Bakterien unter die Lupe. Mithilfe von Bioinformatik-Tools fanden die Forschenden das thermophile Bakterium Thermosediminibacter oceani<\/em>, das bei Temperaturen um 70 \u00b0C gedeiht und eine potenziell interessante [FeFe]-Hydrogenase besitzt.<\/p>\n\n\n\n

Nach erfolgreicher Isolierung dieser neu entdeckten [FeFe]-Hydrogenase beobachteten die Forschenden deren gute Thermostabilit\u00e4t und aber vor allem eine beispiellose Sauerstoffstabilit\u00e4t \u2013 das Enzym \u00fcberlebt sogar mehrere Tage an der Luft. <\/p>\n\n\n\n

\n

\u201eEs ist so aufregend, diese hohe Stabilit\u00e4t zu sehen\u201c, sagt Subhasri Ghosh, die Erstautorin der Studie. <\/strong><\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n\n

Erkenntnisse auf andere Enzyme \u00fcbertragen<\/h3>\n\n\n\n

Mithilfe von Messungen der Wasserstoffproduktion, Spektroskopie, ortsspezifischer Mutagenese und auf maschinellem Lernen basierender Strukturvorhersage sowie Molekulardynamik-Computersimulationen gewannen die Forschenden detaillierte Einblicke in den Sauerstoffschutzmechanismus. Sie fanden heraus, dass eine zus\u00e4tzliche schwefelhaltige Aminos\u00e4ure in der N\u00e4he des katalytischen Zentrums f\u00fcr die Sauerstoffstabilit\u00e4t entscheidend ist. <\/p>\n\n\n\n

\n

\u201eZus\u00e4tzlich beeinflusst ein Cluster von hydrophoben Aminos\u00e4uren die Proteindynamik und hilft, die Sauerstoffresistenz zu regulieren\u201c, sagt Prof. Dr. Lars Sch\u00e4fer<\/strong> aus der Theoretischen Chemie. \u201eWir sind zuversichtlich, dass einige dieser Erkenntnisse auf andere [FeFe]-Hydrogenasen \u00fcbertragen werden k\u00f6nnen und m\u00f6glicherweise dazu beitragen, sauerstoffstabilere [FeFe]-Hydrogenasen zu entwickeln\u201c, schlie\u00dft Prof. Dr. Thomas Happ<\/strong>e von der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie der Ruhr-Universit\u00e4t Bochum<\/strong>, der die Studie leitete.<\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n\n

F\u00f6rderung<\/strong><\/h3>\n\n\n\n

Die Arbeiten wurden unterst\u00fctzt durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) im Rahmen der Exzellenzstrategie des Bundes und der L\u00e4nder – EXC 2033\u2500390677874\u2500RESOLV – und den Deutschen Akademischen Austauschdienst (DAAD).<\/p>\n\n\n\n

<\/div>\n\n\n\n

Originalver\u00f6ffentlichung<\/h3>\n\n\n\n

Subhasri Ghosh et al.: Protein Dynamics Affect O2-Stability of Group B [FeFe]-Hydrogenase from Thermosediminibacter oceani<\/em>, in: Journal of the American Chemical Society, 2025<\/em>, DOI: 10.1021\/jacs.4c18483<\/a><\/p>\n\n\n\n

<\/div>\n\n\n\n

Kontakte<\/h3>\n\n\n\n

Prof. Dr. Thomas Happe
Photobiotechnology
Fakult\u00e4t f\u00fcr Biologie und Biotechnologie
Tel.: +49 234 32 27026
E-Mail:\u00a0thomas.happe@ruhr-uni-bochum.de<\/a><\/a>
Webseite der Arbeitsgruppe<\/a><\/p>\n\n\n\n

Prof. Dr. Lars Sch\u00e4fer
Theoretische Chemie
Fakult\u00e4t f\u00fcr Chemie und Biochemie
Tel.: +49 234 32 21582
E-Mail: lars.schaefer@ruhr-uni-bochum.de<\/a> 
Webseite der Arbeitsgruppe<\/a><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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