{"id":145231,"date":"2024-06-05T07:05:00","date_gmt":"2024-06-05T05:05:00","guid":{"rendered":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/?p=145231"},"modified":"2024-05-31T15:08:02","modified_gmt":"2024-05-31T13:08:02","slug":"allgegenwartige-kunststoffe-biologisch-abbaubar-machen","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/allgegenwartige-kunststoffe-biologisch-abbaubar-machen\/","title":{"rendered":"Allgegenw\u00e4rtige Kunststoffe biologisch abbaubar machen"},"content":{"rendered":"\n\n
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Dirk Tischler war Teil eines internationalen Forschungsteams. \u00a9 RUB, Marquard<\/figcaption><\/figure><\/div>\n\n\n

Polystyrol wird aus Styrol-Bausteinen hergestellt und ist der mengenm\u00e4\u00dfig am meisten verwendete Kunststoff, zum Beispiel f\u00fcr Verpackungen. Anders als PET, das inzwischen biotechnologisch hergestellt und auch recycelt werden kann, ist die Herstellung von Polystyrol bislang eine rein chemische Angelegenheit. Auch abgebaut werden kann der Kunststoff nicht biotechnologisch. Das wollen Forschende \u00e4ndern: Ein internationales Team unter Leitung von Dr. Xiaodan Li vom Paul Scherrer Institut, Schweiz, unter Beteiligung von Prof. Dr. Dirk Tischler, Leiter der Arbeitsgruppe Mikrobielle Biotechnologie der Ruhr-Universit\u00e4t Bochum, hat ein bakterielles Enzym entschl\u00fcsselt, das eine Schl\u00fcsselrolle im Styrolabbau einnimmt. Damit ist der Weg zur biotechnologischen Anwendung frei. Die Forschenden berichten in der Zeitschrift Nature Chemistry<\/em><\/a> vom 14. Mai 2024.<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Styrol in der Umwelt<\/h3>\n\n\n\n
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\u201eJedes Jahr werden mehrere Millionen Tonnen Styrol produziert und transportiert\u201c, so Dirk Tischler<\/strong>. \u201eDabei kommt es auch zur unbeabsichtigten Freisetzung in die Natur.\u201c Das ist aber nicht die einzige Quelle von Styrol in der Umwelt: Es kommt nat\u00fcrlicherweise in Stein- und Braunkohlenteer vor, kann in Spuren in essenziellen \u00d6len von einigen Pflanzen auftreten oder entsteht beim Abbau von Pflanzenmaterial. \u201eDaher ist es gar nicht verwunderlich, dass Mikroorganismen gelernt haben, damit umzugehen oder es sogar zu verstoffwechseln\u201c, so der Forsche<\/strong>r.<\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n\n

Schnell, aber aufw\u00e4ndig: der mikrobielle Styrolabbau<\/h3>\n\n\n\n

Bakterien und Pilze sowie auch der menschliche K\u00f6rper aktivieren Styrol unter Zuhilfenahme von Sauerstoff und bilden Styroloxid. Styrol selbst ist giftig, Styroloxid jedoch noch sch\u00e4dlicher. Daher ist die schnelle Verstoffwechselung entscheidend. <\/p>\n\n\n\n

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\u201eIn manchen Mikroorganismen und auch im menschlichen K\u00f6rper wird das so gebildete Epoxid in der Regel mittels Glutathion konjugiert und damit wasserl\u00f6slicher gemacht, wodurch ein Abbau, aber auch die Ausscheidung vereinfacht werden\u201c, erkl\u00e4rt Dirk Tischler<\/strong>. \u201eDieser Weg ist sehr schnell, aber f\u00fcr die Zellen auch sehr teuer. Es muss quasi f\u00fcr jedes Molek\u00fcl Styroloxid ein Glutathion-Molek\u00fcl geopfert werden.\u201c<\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n\n

Die Bildung des Glutathion-Konjugats und ob, beziehungsweise wie Glutathion zur\u00fcckgewonnen werden kann, ist Teil der aktuellen Forschung in der von der Deutschen Forschungsgemeinschaft gef\u00f6rderten Graduiertenschule MiCon an der Ruhr-Universit\u00e4t. Einige Mikroorganismen haben eine g\u00fcnstigere Variante entwickelt. Sie nutzen zum Abbau des Epoxids ein kleines Membranprotein, die Styroloxid-Isomerase.<\/p>\n\n\n\n

Styroloxid-Isomerasen sind effizienter<\/h3>\n\n\n\n
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\u201eSchon nach der ersten Anreicherung der Styroloxid-Isomerase aus dem Bodenbakterium Rhodococcus konnten wir dessen r\u00f6tlich Farbe wahrnehmen und zeigen, dass dieses Enzym in der Membran gebunden ist\u201c, berichtet Dirk Tischler<\/strong>. <\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n\n

\u00dcber die Jahre hat er mit seinem Team verschiedenste Enzyme der Familie untersucht und vor allem in der Biokatalyse eingesetzt. All diese Styroloxid-Isomerasen sind katalytisch hoch effizient, sehr schnell und verbrauchen zudem keine anderen Stoffe (Co-Substrate). Damit erlauben sie eine schnelle Entgiftung des toxischen Styroloxids im Organismus und zudem eine potente biotechnologische Anwendung im Bereich der Feinchemikalien-Synthese.<\/p>\n\n\n\n

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\u201eUm letztere optimieren zu k\u00f6nnen, ist aber ein Verst\u00e4ndnis der Funktion n\u00f6tig\u201c, erkl\u00e4rt Dirk Tischler<\/strong>. \u201eDas konnten wir in der internationalen Kooperation zwischen Forschenden aus der Schweiz, Singapur, den Niederlanden und Deutschland erheblich voranbringen.\u201c <\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n\n

Das Team konnte zeigen, dass das Enzym als Trimer mit drei identischen Einheiten in der Natur vorliegt. Die Strukturuntersuchungen zeigten, dass zwischen jeder Untereinheit je ein H\u00e4m-Cofaktor sitzt und dieser mit einem Eisenion beladen ist. Das H\u00e4m bildet dabei einen essenziellen Teil der sogenannten aktiven Tasche und ist relevant f\u00fcr die Fixierung und Umsetzung des Substrates. Das Eisenion des H\u00e4m-Cofaktors koordiniert dabei das Sauerstoffatom des Styroloxids und aktiviert so das Substrat. <\/p>\n\n\n\n

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\u201eDamit konnte eine neue biologische Funktion von H\u00e4m in Proteinen umfassend beschrieben werden\u201c, res\u00fcmiert Dirk Tischler<\/strong>.<\/p>\n<\/blockquote>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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