{"id":144773,"date":"2024-05-31T07:05:00","date_gmt":"2024-05-31T05:05:00","guid":{"rendered":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/?p=144773"},"modified":"2024-05-24T16:33:26","modified_gmt":"2024-05-24T14:33:26","slug":"eine-bionanomaschine-fur-grune-chemie","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/eine-bionanomaschine-fur-grune-chemie\/","title":{"rendered":"Eine Bionanomaschine f\u00fcr gr\u00fcne Chemie"},"content":{"rendered":"\n\n\n

Forschende am Paul Scherrer Institut PSI haben erstmals das Enzym Styroloxidisomerase genau charakterisiert, mit dem sich umweltschonend wertvolle Chemikalien und Vorl\u00e4ufer f\u00fcr Medikamente herstellen lassen. Das Enzym k\u00f6nnte ein neues wichtiges Werkzeug f\u00fcr die Kreislaufwirtschaft und die gr\u00fcne Chemie werden. Die Studie erscheint heute in dem Fachblatt Nature Chemistry<\/em><\/a>.<\/strong><\/p>\n\n\n

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Xiaodan Li und Richard Kammerer haben erstmals ein Enzym charakterisiert, das ein wichtiges Werkzeug f\u00fcr die Kreislaufwirtschaft werden k\u00f6nnte. Auf dem Monitor sieht man schematisch abgebildet den entscheidenden Teil des aktiven Zentrums dieses Enzyms. \u00a9 Paul Scherrer Institut\/Markus Fischer<\/figcaption><\/figure><\/div>\n\n\n

Enzyme sind leistungsf\u00e4hige Biomolek\u00fcle, mit denen man viele Substanzen unter naturnahen Bedingungen produzieren kann. Sie machen eine \u00abgr\u00fcne\u00bb Chemie m\u00f6glich, welche die Umweltbelastung durch chemisch-synthetische Prozesse vermindert. Ein solches Werkzeug aus der Natur haben PSI-Forschende jetzt eingehend charakterisiert: das Enzym Styroloxidisomerase. Es ist das biologische Pendant zur Meinwald-Reaktion, einer wichtigen chemischen Reaktion in der organischen Chemie.<\/p>\n\n\n\n

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\u00abDas Enzym wurde schon vor Jahrzehnten entdeckt und wird von Bakterien gebildet\u00bb, sagt Richard Kammerer vom PSI-Labor f\u00fcr biomolekulare Forschung<\/strong>. <\/p>\n\n\n\n

Seine Kollegin Xiaodan Li<\/strong> f\u00fcgt hinzu: \u00abDa man aber nicht wusste, wie es funktioniert, war seine Einsatzf\u00e4higkeit bisher begrenzt.\u00bb Die beiden Forschenden und ihr Team haben Struktur und Funktionsweise des Enzyms entschl\u00fcsselt.<\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n\n

Einfacher Mechanismus f\u00fcr komplizierte Reaktion<\/h3>\n\n\n\n

Mikroorganismen besitzen viele ungew\u00f6hnliche Enzyme, mit denen sie beispielsweise Schadstoffe abbauen und diese als N\u00e4hrstoffe nutzen k\u00f6nnen. Dazu geh\u00f6rt auch die Styroloxidisomerase. Zusammen mit zwei weiteren Enzymen erm\u00f6glicht sie es bestimmten Umweltbakterien, den Kohlenwasserstoff Styrol umzusetzen.<\/p>\n\n\n\n

Die Styroloxidisomerase katalysiert dabei einen ganz spezifischen Reaktionsschritt: Sie spaltet im Styroloxid den dreigliedrigen Ring bestehend aus einem Sauerstoff- und zwei Kohlenstoffatomen, ein sogenanntes Epoxid. Dabei geht das Enzym so vor, dass immer nur ein einziges Produkt entsteht. Es kann auch eine Reihe zus\u00e4tzlicher Substanzen umsetzen, wobei Produkte entstehen, die wichtige Vorl\u00e4ufer f\u00fcr medizinische Anwendungen sind.<\/p>\n\n\n\n

Das Besondere ist, dass bei vielen chemischen Reaktionen sowohl Bild als auch Spiegelbild einer chemischen Verbindung entstehen k\u00f6nnen, die biologisch unter Umst\u00e4nden ganz anders wirken. Das Enzym l\u00e4sst aber gezielt nur ein einziges der beiden Produkte entstehen. In der Chemie heisst diese Eigenschaft stereospezifisch \u2013 gerade bei Vorl\u00e4ufermolek\u00fclen f\u00fcr Medikamente ist sie extrem wichtig. <\/p>\n\n\n\n

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\u00abDas Enzym ist ein beeindruckendes Beispiel daf\u00fcr, wie die Natur auf einfache und geniale Art chemische Reaktionen m\u00f6glich macht\u00bb, sagt Xiaodan Li.<\/strong><\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n\n

Vielseitig einsetzbar<\/h3>\n\n\n\n

Im Laufe ihrer Untersuchungen, die sie teilweise an der Synchrotron Lichtquelle Schweiz SLS durchf\u00fchrten, entdeckten die PSI-Forschenden das Geheimnis des Enzyms: eine eisenhaltige Gruppe in seinem Inneren, \u00e4hnlich dem eisenhaltigen Farbstoff in unseren roten Blutk\u00f6rperchen. Diese H\u00e4m-Gruppe bindet das Ausgangsmolek\u00fcl und macht die Reaktion dadurch so einfach und effizient. Weitere Untersuchungen wurden von der Gruppe von Volodymyr Korkhov, ebenfalls vom PSI-Labor f\u00fcr Biomolekularforschung und ausserordentlicher Professor am Department Biologie der ETH Z\u00fcrich, unter Verwendung der Kryo-Elektronenmikroskopie durchgef\u00fchrt.<\/p>\n\n\n\n

Xiaodan Li und Richard Kammerer sind sich sicher, dass das Enzym in der chemischen und pharmazeutischen Industrie extrem n\u00fctzlich sein wird. <\/p>\n\n\n\n

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\u00abEs ist das einzige bisher bekannte bakterielle Enzym, das die Meinwald-Reaktion katalysiert\u00bb, betont Richard Kammerer. <\/strong><\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n\n

Mithilfe des Enzyms k\u00f6nnte die Industrie unter energiesparenden und umweltschonenden Bedingungen beispielsweise Vorl\u00e4ufer f\u00fcr Medikamente und wichtige Chemikalien herstellen.<\/p>\n\n\n\n

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\u00abDas Enzym l\u00e4sst sich potenziell so ver\u00e4ndern, dass es eine ganze Reihe neuer Substanzen umsetzen kann\u00bb, f\u00fcgt Xiaodan Li<\/strong> hinzu. Zudem ist das Enzym sehr stabil und daher im grossen Massstab einsetzbar. \u00abEs wird mit Sicherheit ein neues wichtiges Werkzeug f\u00fcr die Kreislaufwirtschaft und die gr\u00fcne Chemie werden\u00bb, sind die PSI-Forschenden \u00fcberzeugt.<\/p>\n<\/blockquote>\n\n\n\n

Originalver\u00f6ffentlichung<\/em><\/h3>\n\n\n\n

Structural basis of the Meinwald rearrangement catalyzed by styrene oxide isomerase<\/a><\/strong>
Basavraj Khanppnavar, Joel P.S. Choo, Peter-Leon Hagedoorn, Grigory Smolentsev, Sa\u0161a \u0160tefani\u0107, Selvapravin Kumaran, Dirk Tischler, Fritz Winkler, Volodymyr M. Korkhov, Zhi Li, Richard A. Kammerer und Xiaodan Li; Nature Chemistry, 14.05.2024 (online); DOI: 10.1038\/s41557-024-01523-y<\/a><\/em><\/p>\n\n\n\n

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Kontakte<\/h3>\n\n\n\n

Dr. Xiaodan Li<\/a>
Labor f\u00fcr biomolekulare Forschung
Tel.:\u00a0+41 56 310 44 69<\/a>
E-Mail:\u00a0xiao.li@psi.ch<\/a>\u00a0[Deutsch, Englisch]

PD Dr. Richard Alfred Kammerer<\/a>
Labor f\u00fcr biomolekulare Forschung
Tel.:\u00a0+41 56 310 47 65<\/a>
E-Mail:\u00a0richard.kammerer@psi.ch<\/a>\u00a0[Deutsch, Englisch]<\/p>\n\n\n\n

Prof. Dr. Volodymyr Korkhov<\/a>
Labor f\u00fcr biomolekulare Forschung
Tel.:\u00a0+41 56 310 28 42<\/a>
E-Mail:\u00a0volodymyr.korkhov@psi.ch<\/a>\u00a0[Englisch]<\/p>\n\n\n\n

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\u00dcber das PSI<\/h3>\n\n\n\n

Das Paul Scherrer Institut PSI entwickelt, baut und betreibt grosse und komplexe Forschungsanlagen und stellt sie der nationalen und internationalen Forschungsgemeinde zur Verf\u00fcgung. Eigene Forschungsschwerpunkte sind Zukunftstechnologien, Energie und Klima, Health Innovation und Grundlagen der Natur. Die Ausbildung von jungen Menschen ist ein zentrales Anliegen des PSI. Deshalb sind etwa ein Viertel unserer Mitarbeitenden Postdoktorierende, Doktorierende oder Lernende. Insgesamt besch\u00e4ftigt das PSI 2200 Mitarbeitende, das damit das gr\u00f6sste Forschungsinstitut der Schweiz ist. Das Jahresbudget betr\u00e4gt rund CHF 420 Mio. Das PSI ist Teil des ETH-Bereichs, dem auch die ETH Z\u00fcrich und die ETH Lausanne angeh\u00f6ren sowie die Forschungsinstitute Eawag, Empa und WSL.\u00a0(Stand 06\/2023)<\/em><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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