{"id":13459,"date":"2013-08-12T00:00:00","date_gmt":"2013-08-11T22:00:00","guid":{"rendered":"http:\/\/www.bio-based.eu\/news\/index.php?startid=20130812-04n"},"modified":"2013-08-12T00:00:00","modified_gmt":"2013-08-11T22:00:00","slug":"neue-materialien-fuer-die-biobasierte-wasserstoffsynthese","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/neue-materialien-fuer-die-biobasierte-wasserstoffsynthese\/","title":{"rendered":"Neue Materialien f\u00fcr die biobasierte Wasserstoffsynthese"},"content":{"rendered":"

Forscher der Ruhr-Universit\u00e4t Bochum (RUB) haben ein effizientes Verfahren f\u00fcr die Biokatalyse von Wasserstoff entdeckt. Sie entwickelten halbsynthetische Hydrogenasen, wasserstoffbildende Enzyme, indem sie eine biologische Vorstufe des Proteins zu einem chemisch hergestellten inaktiven Eisenkomplex gaben. Im Reagenzglas bildete sich aus diesen Komponenten der biologische Katalysator von selbst. “Hydrogenasen aus lebenden Zellen zu gewinnen ist ausgesprochen schwierig”, sagt Prof. Dr. Thomas Happe, Leiter der AG Photobiotechnologie der RUB. “Die industrielle Anwendung lag daher in weiter Ferne. Jetzt sind wir in der Herstellung von biobasierten Materialien einen entscheidenden Schritt vorangekommen.” Die RUB-Forscher berichten gemeinsam mit Kollegen vom MPI M\u00fclheim und aus Grenoble in der Zeitschrift “Nature Chemical Biology<\/a>“.<\/p>\n

Hydrogenasen in der Anwendung: gro\u00dfes Potential, schwierige Umsetzung<\/b>
“Unter optimalen Bedingungen kann ein einziges Hydrogenase-Enzym in einer Sekunde 9.000 Wasserstoff-Molek\u00fcle herstellen”, sagt Thomas Happe. “Die Natur hat einen Katalysator geschaffen, der ohne seltene Edelmetalle wie Platin unglaublich aktiv ist.” Die Bochumer Forscher besch\u00e4ftigen sich mit sogenannten Eisen-Eisen-Hydrogenasen, deren Katalyse auf einem kompliziert aufgebauten aktiven Zentrum beruht, das Eisen, Kohlenstoffmonoxid und Cyanid enth\u00e4lt \u2013 nur wenige Lebewesen k\u00f6nnen es herstellen. Um die langwierige und ineffiziente Produktion der Hydrogenasen zu umgehen, bauten Chemiker den katalytisch aktiven Bestandteil der Enzyme nach. Das gelang zwar, aber die chemischen Imitate, Mimics genannt, produzieren nur sehr geringe Mengen Wasserstoff (H2<\/sub>). Da es schwierig ist, aktive Hydrogenasen aus Lebewesen zu gewinnen, schlug Thomas Happes Team eine Verbesserung des Verfahrens vor, das die Bochumer mit ihren Kooperationspartnern im Juni 2013 in “Nature” berichtet hatten.<\/p>\n

Synthetischer Bestandteil erlaubt H2<\/sub>-Bildung “auf Knopfdruck”<\/b>
Die Biologen der RUB gaben eine inaktive Hydrogenase-Vorstufe und eine inaktive chemische Komponente, die Kollegen in Grenoble synthetisierten, im Reagenzglas zusammen. In wenigen Minuten setzte eine starke H2<\/sub>-Bildung ein. Die Hydrogenase-Vorstufe hatte die chemisch hergestellte eisenhaltige Substanz spontan in ihr Proteinger\u00fcst integriert. Biophysikalische Messungen am MPI f\u00fcr chemische Energiekonversion in M\u00fclheim ergaben, dass das so entstandene Enzym von der nat\u00fcrlichen Hydrogenase nicht zu unterscheiden ist. “Bisher ging man davon aus, dass so kompliziert aufgebaute Enzyme wie die Hydrogenasen Helferproteine ben\u00f6tigen, die die eisenhaltige Katalyse-Einheit einbauen”, erkl\u00e4rt Happe. “Als ich die Idee zu diesem Experiment das erste Mal vorgeschlagen habe, hat niemand geglaubt, dass es klappen k\u00f6nnte.”<\/p>\n

Neues Verfahren erm\u00f6glicht Nutzung etablierter gro\u00dftechnischer Prozesse<\/b>
“Durch die Mimics ist das Arbeiten mit Hydrogenasen viel einfacher geworden”, res\u00fcmiert Happes Doktorand Julian Esselborn. “Mit dem \u201aHaustierchen der Biotechnologen\u2018 Escherichia coli<\/i> produzieren wir schnell mehrere Milligramm Vorl\u00e4ufer-Hydrogenase. Dann geben wir einfach eine chemische Vorstufe hinzu und haben rasch zu 100 Prozent aktivierte Enzyme.” Die industrielle Anwendbarkeit r\u00fcckt also n\u00e4her, denn gro\u00dftechnische Verfahren zur Kultivierung von E. coli existieren bereits. “Die neue Methode verspricht ein Meilenstein in der Hydrogenase-Forschung zu werden”, meint Happe. Sie funktioniert mit Hydrogenasen unterschiedlicher Organismen. “Au\u00dferdem ist sie geeignet, neu entdeckte oder molekularbiologisch ver\u00e4nderte Hydrogenase-Proteine und verschiedenste \u2013 gegebenenfalls optimierte \u2013 chemische Substanzen im Hochdurchsatzverfahren zu analysieren”, erg\u00e4nzt Julian Esselborn.<\/p>\n

Wasserstoff \u2013 sauberer Energietr\u00e4ger<\/b>
Hydrogenasen spielen in vielen einzelligen Lebewesen eine wichtige Rolle im Energiehaushalt. F\u00fcr uns Menschen k\u00f6nnten sie dazu beitragen, einen sauberen Energietr\u00e4ger herzustellen, denn Wasserstoff verbrennt zu reinem Wasser. Biologen und Chemiker arbeiten daher schon seit Jahren daran, diese Enzyme und seine chemische Blaupausen industriell nutzbar zu machen \u2013 als g\u00fcnstiges und umweltfreundliches Material f\u00fcr neuartige Brennstoffzellen oder sogar zur direkten Herstellung von Wasserstoff aus Sonnenergie mittels Fotosynthese.<\/p>\n

F\u00f6rderung<\/b>
Die VolkswagenStiftung f\u00f6rdert Thomas Happes Forschungsarbeiten unter dem Titel “LigH2t”.<\/p>\n

Titelaufnahme<\/b>
J. Esselborn, C. Lambertz, A. Adamska-Venkatesh, T. Simmons, G. Berggren, J. Noth, J. Siebel, A. Hemschemeier, V. Artero, E. Reijerse, M. Fontecave, W. Lubitz, T. Happe, (2013): Spontaneous activation of [FeFe]-hydrogenases by an inorganic [2Fe] active site mimic, Nature Chemical Biology, DOI: 10.1038\/nchembio.1311<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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