{"id":125621,"date":"2023-04-20T07:07:00","date_gmt":"2023-04-20T05:07:00","guid":{"rendered":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/?p=125621"},"modified":"2023-04-19T10:07:05","modified_gmt":"2023-04-19T08:07:05","slug":"effizienz-gesteigert","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/effizienz-gesteigert\/","title":{"rendered":"Effizienz gesteigert"},"content":{"rendered":"\n\n\n
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Dr. Christian Sonnendecker vom Institut f\u00fcr Analytische Chemie der Universit\u00e4t Leipzig bei der Arbeit im Labor. \u00a9<\/strong> Swen Reichhold\/Universit\u00e4t Leipzig<\/figcaption><\/figure><\/div>\n\n\n\n

Einer der meistverwendeten Kunststoffe weltweit tr\u00e4gt den chemischen Namen Polyethylenterephthalat, bekannt unter der Abk\u00fcrzung “PET”. Als mehrfach verwendbare PET-Getr\u00e4nkeflasche ist er im Alltag sehr pr\u00e4sent. Am Ende des Lebenszyklus des PET-haltigen Produktes stellt die umweltfreundliche Wiederverwendung der PET-Bestandteile durch die Aktivit\u00e4t von Enzymen eine \u00f6konomisch und \u00f6kologisch interessante Alternative zur Verbrennung, Deponierung oder dem rein chemischen Recycling dar. Ein Forschungsteam der Universit\u00e4t Leipzig hat die Funktionsweise eines Enzyms, das PET in Hochleistung abbauen kann, verstanden und die Effizienz dieses Biokatalysators weiter gesteigert. Die Wissenschaftler berichten dar\u00fcber im renommierten Fachmagazin “Nature Communications”.<\/strong><\/p>\n\n\n\n

“Unser vorangegangener Artikel zur Entdeckung dieses Enzyms<\/a> im Sommer 2021 hat bereits hohe Wellen geschlagen”, sagt Dr. Christian Sonnendecker, der ma\u00dfgeblich an der Erstver\u00f6ffentlichung beteiligt war. “Diese hervorragende Teamarbeit avancierte zum erfolgreichsten Forschungsartikel, den es bislang im Journal ChemSusChem gegeben hat.” <\/p><\/blockquote>\n\n\n\n

Um die Funktionsweise des Biokatalysators zu verstehen, wurde zun\u00e4chst die Raumstruktur des Enzyms von Erstautor Konstantin Richter in seiner Doktorarbeit mit Hilfe von Kristallen aufgekl\u00e4rt. <\/p>\n\n\n\n

“Wir haben dabei gewisserma\u00dfen an unsere Bestimmung der ersten Struktur eines PET abbauenden Enzymes angekn\u00fcpft”, sagt Prof. Dr. Norbert Str\u00e4ter, der die kristallographischen Untersuchungen leitet. “Das war vor knapp zehn Jahren, als Prof. Dr. Wolfgang Zimmermann diese biotechnologische Enzym-Forschung in Leipzig etabliert hat. Damals hatte das noch kaum jemand auf dem Schirm.” <\/p><\/blockquote>\n\n\n\n

Teamarbeit zur weiteren Erforschung des neu entdeckten Enzyms<\/h3>\n\n\n\n

Um den statischen Kristallstrukturen die Geheimnisse der hocheffizienten Reaktionsbeschleunigung von Enzym PHL7 zu entlocken, hat Christian Sonnendecker weitere Experten f\u00fcr seine Forschung begeistert. Die Arbeitsgruppen um Georg K\u00fcnze und Christian Wiebeler setzten Computersimulationen der Proteindynamik sowie quantenchemische Berechnungen ein, um den Reaktionsmechanismus und vor allem die Beitr\u00e4ge einzelner Aminos\u00e4uren in der Bindung des PET-Polymers zu verstehen und bessere Enzyme zu entwerfen. “Diese Vorhersagen und Berechnungen sind extrem hilfreich, um ein Enzym rational zu verbessern”, erkl\u00e4rt Sonnendecker, “aber am Ende entscheidet nat\u00fcrlich das Experiment.”<\/p>\n\n\n\n

Hier zeigte sich eine sehr gute \u00dcbereinstimmung zwischen den Experimentaldaten und den theoretischen Berechnungen. “Wir haben die vorgeschlagenen Ver\u00e4nderungen des Enzyms gentechnisch realisiert und konnten sowohl die Aktivit\u00e4t als auch die Stabilit\u00e4t weiter steigern, was f\u00fcr technische Anwendungen enorm wichtig ist.” Eine zu starke Bindung des Enzyms an das polymere Kunststoffsubstrat sei dabei kontraproduktiv, erl\u00e4utert der Biochemiker mit Blick auf den vorgeschlagenen Sliding-Mechanismus, wonach ein Bindungskanal das Substrat zum aktiven Zentrum f\u00fchrt. “Manchmal ist weniger eben mehr”, so Sonnendecker.<\/p><\/blockquote>\n\n\n\n

Einsatz k\u00fcnstlicher Intelligenz<\/h3>\n\n\n\n

Auf die Frage, wie es denn mit der Forschung weitergehe, erl\u00e4utert Sonnendecker seine Pl\u00e4ne in dem interdisziplin\u00e4ren Forschungsnetzwerk: “Mit neu entwickelten Methoden der Kernresonanz-Spektroskopie wollen wir mit dem Experten Prof. Dr. J\u00f6rg Matysik die Anbindung des Enzyms an das polymere Substrat untersuchen. Damit sind wir mit den Experimenten n\u00e4her denn je an den realen Prozessen der Wechselwirkung zwischen Protein und Kunststoff.”<\/p>\n\n\n\n

Weiterhin wird bereits an der dritten Generation des Enzyms gearbeitet, wobei das rationale Design durch den Menschen um maschinelle Vorhersagen mittels k\u00fcnstlicher Intelligenz (KI) erweitert wird. “Hierf\u00fcr stehen uns vollkommen neuartige Screening-Methoden zur Verf\u00fcgung, wie die k\u00fcrzlich von Ronny Frank entwickelte sogenannte Impedanzspektroskopie-Plattform, welche der KI hochqualitative Trainingsdaten zuspielt”, erl\u00e4utert Sonnendecker.<\/p>\n\n\n\n

Die Zukunft sieht der Nachwuchswissenschaftler des Instituts f\u00fcr Analytische Chemie der Universit\u00e4t Leipzig jedoch vor allem in Biokunststoffen, die zum einen auf nachwachsenden statt auf erd\u00f6lbasierten Rohstoffen beruhen und zum anderen von vornherein leichter biologisch abbaubar sind. Zur technischen Umsetzung seiner Visionen ist die Ausgr\u00fcndung einer Firma in Vorbereitung. “Damit etablieren wir mittelfristig eine technologische Alternative zur fossil-dominierten Plastikwirtschaft und schaffen k\u00fcnstliche CO2-Speicher”, sagt Sonnendecker und sieht “eine gr\u00fcne Zukunft mit Blick auf die pflanzlichen Ausgangsstoffe”.<\/p>\n\n\n\n

Aktuelle Ver\u00f6ffentlichung in “Nature Communications”<\/strong><\/h3>\n\n\n\n

Structure and function of the metagenomic plastic-degrading polyester hydrolase PHL7 bound to its product
DOI: https:\/\/doi.org\/10.1038\/s41467-023-37415-x<\/a><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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