{"id":120499,"date":"2023-01-06T07:26:00","date_gmt":"2023-01-06T06:26:00","guid":{"rendered":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/?p=120499"},"modified":"2023-01-03T13:22:16","modified_gmt":"2023-01-03T12:22:16","slug":"ein-gift-hilft-wasserstoff-produzierende-biokatalysatoren-zu-verstehen","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/ein-gift-hilft-wasserstoff-produzierende-biokatalysatoren-zu-verstehen\/","title":{"rendered":"Ein Gift hilft Wasserstoff produzierende Biokatalysatoren zu verstehen"},"content":{"rendered":"\n

<\/h2>\n\n\n\n\n\n
\"\nThomas
Thomas Happe erforscht Biokatalysatoren, die auf umweltfreundlichem Weg Wasserstoff herstellen k\u00f6nnen.
\u00a9\u00a0RUB, Marquard<\/figcaption><\/figure><\/div>\n\n\n\n

In der Natur sind bestimmte Enzyme, sogenannte Hydrogenasen, in der Lage, molekularen Wasserstoff (H2<\/sub>) zu produzieren. Spezielle Arten dieser Biokatalysatoren, sogenannte [FeFe]-Hydrogenasen, sind \u00e4u\u00dferst effizient und daher f\u00fcr die biobasierte Wasserstoffherstellung von Interesse. Obwohl die Wissenschaft bereits viel \u00fcber die Funktionsweise dieser Enzyme wei\u00df, sind einige Details noch nicht vollst\u00e4ndig gekl\u00e4rt. Eine Wissensl\u00fccke konnte die Arbeitsgruppe Photobiotechnologie der Ruhr-Universit\u00e4t Bochum um Dr. Jifu Duan und Prof. Dr. Thomas Happe schlie\u00dfen. Die Forschenden zeigten, dass externes Cyanid an die [FeFe]-Hydrogenasen bindet und die Wasserstoffbildung hemmt. Dabei konnten sie eine strukturelle Ver\u00e4nderung in der Protonentransportbahn nachweisen, die die Kopplung von Elektronen- und Protonentransport verstehen hilft. Sie berichten in der Zeitschrift \u201eAngewandte Chemie\u201c<\/a> vom 4. Dezember 2022.<\/strong><\/p>\n\n\n\n

Ausgekl\u00fcgelter interner Katalysator<\/h3>\n\n\n\n

Um Wasserstoff zu erzeugen, \u00fcbertragen die Biokatalysatoren Elektronen auf Protonen, wobei sie eine ausgekl\u00fcgelte Struktur als internen Katalysator verwenden. Dieser sogenannte H-Cluster enth\u00e4lt elektronisch aktive Eisenionen, die an das gebunden sind, was die meisten Menschen als Toxine kennen: Kohlenmonoxid und Cyanid. Doch obwohl internes Kohlenmonoxid und Cyanid f\u00fcr die hohe Aktivit\u00e4t der Hydrogenasen bedeutend sind, verhindert zus\u00e4tzliches externes Kohlenmonoxid, wenn es an den H-Cluster bindet, dessen H2<\/sub>-Produktion. <\/p>\n\n\n\n

\u201eInteressanterweise ist auch Cyanid ein bekannter Hemmstoff f\u00fcr eisenhaltige Biokatalysatoren\u201c, so Jifu Duan. \u201eSeine Wirkung auf [FeFe]-Hydrogenasen wurde jedoch bisher kaum untersucht.\u201c<\/p><\/blockquote>\n\n\n\n

\"Thomas
Thomas Happe, Jifu Duan, Eckhard Hofmann und Anja Hemschemeier (v.l.) stehen f\u00fcr das Autorenteam.\u00a9\u00a0RUB, Marquard<\/figcaption><\/figure><\/div>\n\n\n\n

Diese L\u00fccke konnte das Bochumer Forschungsteam schlie\u00dfen. Die Forschenden zeigten, dass auch externes Cyanid an [FeFe]-Hydrogenasen bindet und diese hemmt. In Zusammenarbeit mit der Arbeitsgruppe Proteinkristallographie von Prof. Dr. Eckhard Hofmann konnte das Team die Struktur von H2<\/sub>\u00a0produzierenden Biokatalysatoren aufl\u00f6sen, an die externes Cyanid gebunden war. <\/p>\n\n\n\n

\u201eDie hochaufl\u00f6sende Struktur in Kombination mit spektroskopischen Analysen zeigt uns, dass das externe Cyanid direkt an den H-Cluster bindet, \u00e4hnlich wie bei anderen bisher untersuchten Inhibitoren\u201c, sagt Jifu Duan<\/strong>. \u201eDas erkl\u00e4rt, warum die Hydrogenase nach der Behandlung mit Cyanid inaktiv ist.\u201c<\/p><\/blockquote>\n\n\n\n

Zuf\u00e4llig einen \u00dcbergangszustand erfasst<\/h3>\n\n\n\n

Als die Wissenschaftler die Struktur der mit Cyanid vergifteten Hydrogenase genauer untersuchten, erlebten sie eine \u00dcberraschung: Sie fanden strukturelle Ver\u00e4nderungen in der Protonentransportbahn, die notwendig ist, um die Protonen, die zu H2<\/sub>\u00a0werden, zum H-Cluster zu leiten. <\/p>\n\n\n\n

\u201eDiese Ver\u00e4nderung wurde als entscheidend f\u00fcr einen effizienten Protonen-Shuttle vermutet, war aber strukturell noch nie beobachtet worden. Zuf\u00e4lligerweise half uns die Cyanidbindung, einen solchen \u00dcbergangszustand zu erfassen\u201c, sagt Jian Duan<\/strong>. \u201eDiese Erkenntnisse sind wichtig, um die Kopplung von Elektronen- und Protonentransport zu verstehen, die nicht nur f\u00fcr H2<\/sub>\u00a0erzeugende Enzyme, sondern auch f\u00fcr viele andere Biokatalysatoren von Bedeutung ist\u201c, schlie\u00dft Thomas Happe<\/strong>.<\/p><\/blockquote>\n\n\n\n

F\u00f6rderung. <\/h3>\n\n\n\n

Die Arbeiten wurden gef\u00f6rdert durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft, die VolkswagenStiftung und die Exzellenzstrategie des Bundes und der L\u00e4nder im Rahmen des Exzellenzclusters\u00a0RESOLV<\/a>\u00a0\u2013 EXC 2033 (Projektnummer 390677874).<\/p>\n\n\n\n

Originalver\u00f6ffentlichung<\/h3>\n\n\n\n

Jifu Duan, Anja Hemschemeier, David J. Burr, Sven T. Stripp, Eckhard Hofmann, Thomas Happe: Cyanide binding to [FeFe]-hydrogenase stabilizes the alternative configuration of the proton transfer pathway, Angewandte Chemie, 2022, DOI:\u00a010.1002\/anie.202216903<\/a><\/strong><\/p>\n\n\n\n

Kontakte<\/h3>\n\n\n\n

Prof. Dr. Thomas Happe
Arbeitsgruppe Photobiotechnologie
Pflanzenbiochemie
Tel.: +49 234 32 27026
E-Mail:\u00a0thomas.happe@rub.de<\/a><\/p>\n\n\n\n

Dr. Jifu Duan
Arbeitsgruppe Photobiotechnologie
Pflanzenbiochemie
Tel.: +49 234 32 24496
E-Mail:\u00a0jifu.duan@rub.de<\/a><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

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