{"id":119729,"date":"2022-12-09T07:33:00","date_gmt":"2022-12-09T06:33:00","guid":{"rendered":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/?p=119729"},"modified":"2022-12-06T10:12:54","modified_gmt":"2022-12-06T09:12:54","slug":"modifiziertes-enzym-veredelt-ligninmonomere","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/modifiziertes-enzym-veredelt-ligninmonomere\/","title":{"rendered":"Modifiziertes Enzym veredelt Ligninmonomere"},"content":{"rendered":"\n\n\n

Die chemische Industrie steht vor der Herausforderung, Bausteine auf fossiler Basis durch gr\u00fcne Alternativen zu ersetzen. Biomasse ist eine interessante Quelle f\u00fcr kohlenstoffbasierte Molek\u00fcle. Sie wird jedoch nicht ausreichend genutzt, da etwa 25 Prozent der gesamten pflanzlichen Biomasse in Form von Lignin vorliegt, einem Biopolymer, das bisher nur als fester Brennstoff verwendet werden kann. Ein Team von Wissenschaftlern, darunter der “Enzymingenieur” Marco Fraaije von der Universit\u00e4t Groningen, hat nun ein Enzym entwickelt, das ein Lignin-Monomer f\u00fcr die chemische Synthese nutzbar machen kann. Das Enzym wurde in einem am 23. November ver\u00f6ffentlichten Artikel in Nature Communications<\/em> beschrieben.<\/p>\n\n\n\n

Pflanzliche Biomasse ist eine attraktive Quelle f\u00fcr kohlenstoffbasierte Molek\u00fcle. Etwa ein Viertel dieses Materials besteht jedoch aus Lignin, einem Biopolymer, das sich nur schwer in n\u00fctzliche chemische Bausteine aufspalten l\u00e4sst. Daher wird Lignin meist als gr\u00fcner Brennstoff f\u00fcr die Energieerzeugung verwendet. Daher suchen Wissenschaftler \u00fcberall nach M\u00f6glichkeiten, Lignin besser zu nutzen.<\/p>\n\n\n\n

D\u00fcfte<\/h3>\n\n\n\n

Professor Marco Fraaije, Leiter der Gruppe Molekulare Enzymologie an der Universit\u00e4t Groningen, arbeitet an einem europ\u00e4ischen Forschungsprojekt mit, das sich mit der Valorisierung von Biomasse befasst, und er hat ein Auge auf Lignin geworfen. Wir wussten, dass eine Gruppe an der Universit\u00e4t von Leuven in Belgien ein chemisches Verfahren zum Abbau dieses Polymers entwickelt hat. Aber leider sind die dabei entstehenden Monomere f\u00fcr die chemische Synthese nicht sehr n\u00fctzlich”. Deshalb haben Fraaije und seine Kollegen im Rahmen des Projekts SMARTBOX (Selective Modifications of ARomatics Through Biocatalytic OXidations) nach M\u00f6glichkeiten gesucht, dieses Monomer zu modifizieren.<\/p>\n\n\n\n

Bei der chemischen Depolymerisation von Lignin kann eine Reihe verschiedener Molek\u00fcle entstehen, und eines davon erschien mir sehr n\u00fctzlich”, sagt Fraaije. Dieses aromatische Monomer hei\u00dft Propylguajakol und ist fast identisch mit einer Verbindung, die zur Herstellung von Parf\u00fcms verwendet wird. Es handelt sich um ein aromatisches Molek\u00fcl, das aus einer Ringstruktur und einem kurzen Schwanz aus drei Kohlenstoffatomen besteht. Wir wollten eine Doppelbindung in das Ende einf\u00fcgen, damit es leichter als Baustein zu verwenden ist. Und ich kannte ein Enzym, das diesen Zweck erf\u00fcllen k\u00f6nnte.<\/p>\n\n\n\n

Alkohol<\/h3>\n\n\n\n

Tests zeigten jedoch, dass dieses spezielle Enzym nicht sehr gut funktionierte und das falsche Produkt produzierte. Fraaije glaubte jedoch, dass das Enzym mit einigen \u00c4nderungen die Aufgabe erf\u00fcllen k\u00f6nnte. Zusammen mit einem Partner in Barcelona haben wir dann mit Hilfe von Computern vorhergesagt, welche \u00c4nderungen erforderlich sind, um das Enzym stabiler, selektiver und schneller in einen n\u00fctzlichen Baustein zu verwandeln.<\/p>\n\n\n\n

Die ersten beiden Schritte konnten relativ schnell durchgef\u00fchrt werden. Das haben wir den Computerberechnungen zu verdanken, die sehr zuverl\u00e4ssig geworden sind. Fr\u00fcher mussten wir einfach eine gro\u00dfe Anzahl von Mutanten herstellen und hoffen, dass eine davon eine Verbesserung zeigt. Die Stabilit\u00e4t verbesserte sich, so dass das Enzym einige Tage lang aktiv blieb. Dies reduziert die Kosten, die mit dem Austausch verbrauchter Enzymchargen verbunden sind. Au\u00dferdem w\u00fcrde das Enzym das Kohlenstoffende entweder in ein Alken oder einen Alkohol umwandeln. Letzteres ist nicht sehr n\u00fctzlich, und durch den Ausschluss von Wasser aus dem aktiven Zentrum des Enzyms k\u00f6nnte die Reaktion zur Bildung eines Alkens gezwungen werden.<\/p>\n\n\n\n

Upscaling<\/h3>\n\n\n\n

So weit, so gut, aber das stabile und selektive Enzym arbeitete dramatisch langsam. Wir haben dann die Struktur des Enzyms von Kollegen aus Pavia bestimmen lassen”, sagt Fraaije. Und es stellte sich heraus, dass das Substrat kovalent an das aktive Zentrum gebunden war. Kovalente Bindungen sind sehr starke chemische Bindungen, daher dauerte die Freisetzung des Substrats ziemlich lange. Eine solche kovalente Bindung zwischen einem Enzym und dem Substrat ist sehr selten, aber ich bin w\u00e4hrend meiner eigenen Doktorarbeit selbst darauf gesto\u00dfen.<\/p>\n\n\n\n

Als dieses Problem durch eine weitere Runde Engineering gel\u00f6st wurde, funktionierte das Enzym hervorragend. Fraaije: “Wir haben bereits Versuche durchgef\u00fchrt, bei denen ein Gramm Endprodukt hergestellt wurde. Das Molek\u00fcl kann in Parf\u00fcms verwendet werden, aber auch als Ausgangsstoff f\u00fcr eine Reihe anderer Verbindungen wie Vanillin, Polymere, Feinchemikalien oder Epoxidharze dienen. Ein weiterer Projektpartner, die Bio Base Europe-Pilotanlage in Gent (Belgien), wird sich um das Upscaling der Produktion des modifizierten Propylguaiacol k\u00fcmmern. Marco Fraaijes Arbeit am SMARTBOX-Projekt ist nun beendet. Aber er wird zweifelsohne weitere Enzyme entwickeln.<\/p>\n\n\n\n

Originalver\u00f6ffentlichung<\/h3>\n\n\n\n