“Dieses bakterielle Enzym ist der effizienteste Kohlenstofffixierer, den wir kennen, und wir haben eine saubere Erkl\u00e4rung daf\u00fcr gefunden, was es tun kann”, sagte Soichi Wakatsuki, Professor am SLAC und in Stanford und einer der Hauptverantwortlichen f\u00fcr die Studie, die diese Woche in ACS Central Science<\/em> ver\u00f6ffentlicht wurde.<\/p> “Einige der Enzyme in dieser Familie arbeiten langsam, aber auf eine sehr spezifische Weise, um nur ein einziges Produkt herzustellen”, sagte er. “Andere sind viel schneller und k\u00f6nnen chemische Bausteine f\u00fcr alle Arten von Produkten herstellen. Jetzt, da wir den Mechanismus kennen, k\u00f6nnen wir Enzyme entwickeln, die die besten Eigenschaften beider Ans\u00e4tze kombinieren und mit allen m\u00f6glichen Ausgangsstoffen sehr schnell arbeiten.<\/p><\/blockquote>\n\n\n\n Das von dem Team untersuchte Enzym geh\u00f6rt zu einer Familie, die Enoyl-CoA-Carboxylasen\/Reduktasen oder ECRs genannt wird. Es stammt von Bodenbakterien namens Kitasatospora setae, <\/em>die neben ihrer F\u00e4higkeit, Kohlenstoff zu binden, auch Antibiotika produzieren k\u00f6nnen.<\/p>\n\n\n\n Wakatsuki erfuhr von dieser Enzymfamilie vor einem halben Dutzend Jahren durch Tobias Erb vom Max-Planck-Institut f\u00fcr terrestrische Mikrobiologie in Deutschland und Yasuo Yoshikuni vom JGI. Erbs Forschungsteam hatte an der Entwicklung von Bioreaktoren f\u00fcr die k\u00fcnstliche Photosynthese gearbeitet, um Kohlendioxid (CO2<\/sub>) aus der Atmosph\u00e4re in alle m\u00f6glichen Produkte umzuwandeln.<\/p>\n\n\n\n So wichtig die Photosynthese f\u00fcr das Leben auf der Erde auch ist, sagte Erb, sie ist nicht sehr effizient. Wie alle Dinge, die im Laufe der \u00c4onen durch die Evolution geformt wurden, ist sie nur so gut, wie sie sein muss. Sie ist das Ergebnis einer langsamen Entwicklung, die auf fr\u00fcheren Entwicklungen aufbaut, aber nie etwas v\u00f6llig Neues von Grund auf erfindet.<\/p>\n\n\n\n Au\u00dferdem sei der Schritt in der nat\u00fcrlichen Photosynthese, bei demCO2<\/sub>aus der Luft gebunden wird und der von einem Enzym namens Rubisco abh\u00e4ngt, ein Engpass, der die gesamte Kette der photosynthetischen Reaktionen verz\u00f6gert. Die Verwendung von schnellen ECR-Enzymen f\u00fcr diesen Schritt und die Entwicklung von Enzymen, die diesen Schritt noch schneller ausf\u00fchren, k\u00f6nnte einen gro\u00dfen Effizienzschub bringen.<\/p>\n\n\n\n “Wir versuchen nicht, eine Kopie der Photosynthese zu erstellen”, erkl\u00e4rte Erb. “Wir wollen einen Prozess entwickeln, der viel effizienter ist, indem wir unser technisches Verst\u00e4ndnis nutzen, um die Konzepte der Natur nachzubilden. Diese ‘Photosynthese 2.0’ k\u00f6nnte in lebenden oder synthetischen Systemen wie k\u00fcnstlichen Chloroplasten – in \u00d6l suspendierte Wassertr\u00f6pfchen – ablaufen.”<\/p><\/blockquote>\n\n\n\n Wakatsuki und seine Gruppe hatten ein verwandtes System untersucht, die Stickstofffixierung, bei der Stickstoff aus der Atmosph\u00e4re in Verbindungen umgewandelt wird, die Lebewesen ben\u00f6tigen. Er war fasziniert von der Frage, warum die ECR-Enzyme so schnell sind, und begann, mit der Gruppe von Erb zusammenzuarbeiten, um Antworten zu finden.<\/p>\n\n\n\n Hasan DeMirci, ein wissenschaftlicher Mitarbeiter in Wakatsukis Gruppe, der jetzt Assistenzprofessor an der Koc-Universit\u00e4t und Forscher am Stanford PULSE Institute ist, leitete die Bem\u00fchungen am SLAC mit Hilfe eines halben Dutzend SLAC-Sommerpraktikanten, die er betreute. “Wir bilden jedes Jahr sechs oder sieben von ihnen aus, und sie waren furchtlos”, sagte er. “Sie kamen mit offenem Geist, bereit zu lernen, und sie haben Erstaunliches geleistet”.<\/p>\n\n\n\n Das SLAC-Team stellte Proben des ECR-Enzyms her und kristallisierte sie zur Untersuchung mit R\u00f6ntgenstrahlen an der Advanced Photon Source im Argonne National Laboratory des DOE. Die R\u00f6ntgenstrahlen enth\u00fcllten die molekulare Struktur des Enzyms – die Anordnung seines atomaren Ger\u00fcsts – sowohl f\u00fcr sich allein als auch in Verbindung mit einem kleinen Hilfsmolek\u00fcl, das seine Arbeit erleichtert.<\/p>\n\n\n\n Weitere R\u00f6ntgenstudien an der Stanford Synchrotron Radiation Lightsource (SSRL) des SLAC zeigten, wie sich die Struktur des Enzyms ver\u00e4nderte, wenn es an ein Substrat gebunden war, eine Art molekulare Werkbank, die die Zutaten f\u00fcr die Kohlenstoffbindungsreaktion zusammenstellt und die Reaktion antreibt.<\/p>\n\n\n\n Schlie\u00dflich f\u00fchrte ein Forscherteam der Linac Coherent Light Source (LCLS) des SLAC genauere Untersuchungen des Enzyms und seines Substrats am japanischen Freie-Elektronen-R\u00f6ntgenlaser SACLA durch. Die Wahl eines R\u00f6ntgenlasers war wichtig, weil er es erm\u00f6glichte, das Verhalten des Enzyms bei Raumtemperatur – n\u00e4her an seiner nat\u00fcrlichen Umgebung – fast ohne Strahlensch\u00e4den zu untersuchen.<\/p>\n\n\n\n In der Zwischenzeit f\u00fchrten die Gruppe von Erb in Deutschland und die Gruppe von Professor Esteban V\u00f6hringer-Martinez an der Universit\u00e4t von Concepci\u00f3n in Chile detaillierte biochemische Studien und umfangreiche dynamische Simulationen durch, um die von Wakatsuki und seinem Team gesammelten Strukturdaten zu verstehen.<\/p>\n\n\n\n Die Simulationen ergaben, dass das \u00d6ffnen und Schlie\u00dfen der beiden Teile des Enzyms nicht nur mit molekularem Klebstoff verbunden ist, sondern auch mit Drehbewegungen um die zentrale Achse jedes Enzympaars, so Wakatsuki.<\/p>\n\n\n\n “Diese Drehung ist fast wie eine Rochade, die ein fertiges Produkt herausdr\u00fccken oder einen neuen Satz von Zutaten in die Tasche ziehen kann, in der die Reaktion stattfindet”, sagte er. Durch die Verdrehung und Synchronisation der Enzympaare k\u00f6nnen sie zusammen 100 Mal pro Sekunde Kohlenstoff binden.<\/p><\/blockquote>\n\n\n\n Die ECR-Enzymfamilie umfasst auch einen vielseitigeren Zweig, der mit vielen verschiedenen Arten von Biomolek\u00fclen interagieren kann, um eine Vielzahl von Produkten herzustellen. Da sie jedoch nicht durch einen molekularen Klebstoff zusammengehalten werden, k\u00f6nnen sie ihre Bewegungen nicht koordinieren und arbeiten daher viel langsamer.<\/p>\n\n\n\n “Wenn wir die Geschwindigkeit dieser hochentwickelten Reaktionen zur Herstellung neuer Biomolek\u00fcle erh\u00f6hen k\u00f6nnen”, so Wakatsuki, “w\u00e4re das ein bedeutender Sprung in diesem Bereich.<\/p><\/blockquote>\n\n\n\n Bisher haben die Experimente statische Schnappsch\u00fcsse des Enzyms, der Reaktionsbestandteile und der Endprodukte in verschiedenen Konfigurationen ergeben.<\/p>\n\n\n\n “Unser Traumexperiment”, so Wakatsuki, “w\u00e4re es, alle Zutaten zu kombinieren, w\u00e4hrend sie in den Strahlengang des R\u00f6ntgenlasers flie\u00dfen, damit wir die Reaktion in Echtzeit beobachten k\u00f6nnen.”<\/p><\/blockquote>\n\n\n\n Das Team hat das bei SACLA tats\u00e4chlich versucht, aber es hat nicht funktioniert. “Die CO2-Molek\u00fcle\u00a0sind wirklich klein und bewegen sich so schnell, dass es schwierig ist, den Moment zu erwischen, in dem sie sich an das Substrat anlagern”, sagte er. “Au\u00dferdem ist der R\u00f6ntgenlaserstrahl so stark, dass wir die Bestandteile nicht lange genug in ihm halten konnten, damit die Reaktion stattfinden konnte. Wenn wir stark darauf dr\u00fcckten, gelang es uns, die Kristalle zu zerbrechen.”<\/p>\n\n\n\n Ein bevorstehendes Hochenergie-Upgrade f\u00fcr LCLS wird dieses Problem wahrscheinlich l\u00f6sen, f\u00fcgte er hinzu, mit Pulsen, die viel h\u00e4ufiger eintreffen – eine Million Mal pro Sekunde – und individuell auf die ideale St\u00e4rke f\u00fcr jede Probe eingestellt werden k\u00f6nnen.<\/p>\n\n\n\n Wakatsuki sagte, dass sein Team weiterhin mit Erb’s Gruppe zusammenarbeitet, und dass es mit der LCLS-Probentransportgruppe und mit Forschern an den SLAC-Stanford Einrichtungen f\u00fcr kryogene Elektronenmikroskopie (Kryo-EM) zusammenarbeitet, um einen Weg zu finden, diesen Ansatz zu verwirklichen.<\/p>\n\n\n\n![\"\"](\"https:\/\/renewable-carbon.eu\/news\/media\/2022\/05\/image-1.gif\")
Die Natur verbessern<\/h3>\n\n\n\n
Portr\u00e4ts eines Enzyms<\/h3>\n\n\n\n
Von statischen Aufnahmen zu Fl\u00fcssigkeitsfilmen<\/h3>\n\n\n\n
Originalver\u00f6ffentlichung<\/h3>\n\n\n\n